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Seminars in cell & developmental biology2019Apr01Vol.88issue()

植物ディフェンシンの作用の進化、機能、およびメカニズム

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Review
概要
Abstract

植物ディフェンシンは、保存されたシステイン安定化αベータタンパク質倍を特徴とする小さなシステインリッチタンパク質の広範なファミリーであり、昆虫と脊椎動物のディフェンシンの構造に似たものです。ただし、二次構造と拡散トポロジは、収束進化の極端なケースを介して生じた類似の構造を持つディフェンシンの2つの独立したスーパーファミリーを示しています。植物や昆虫からのディフェンシンはシス - ディフェンシンのスーパーファミリーに属しますが、哺乳類のディフェンシンはトランス - ディフェンシンのスーパーファミリーに属します。植物のディフェンシンはすべての種の植物によって生成され、構造は非常に保存されていますが、アミノ酸配列は、安定化拡大結合と他のいくつかの保存残基を形成するシステイン残基を除き、非常に多様です。植物のディフェンシンの大部分は、植物の自然免疫系の成分ですが、性的生殖と発達の役割から金属耐性に至るまでの追加機能を進化させました。このレビューは、植物ディフェンシンの抗真菌メカニズムに焦点を当てています。植物ディフェンシンの活性は植物の病原体に限定されず、記載されているメカニズムの多くは酵母モデルを使用して解明されています。これらのメカニズムは、多くの小さな抗菌ペプチドによって誘発される単純な膜透過性よりも複雑です。特徴づけられたメカニズムを介して実行される一般的なテーマは、特定の脂質との相互作用、反応性酸素種の産生、細胞壁ストレスの誘導です。シーケンスモチーフと関数間のリンクは、必要に応じて強調表示されます。植物のディフェンシンと菌類の間の相互作用の複雑さは、このタンパク質のスーパーファミリーが植物の生来の免疫に遍在する理由を説明するのに役立ちます。

植物ディフェンシンは、保存されたシステイン安定化αベータタンパク質倍を特徴とする小さなシステインリッチタンパク質の広範なファミリーであり、昆虫と脊椎動物のディフェンシンの構造に似たものです。ただし、二次構造と拡散トポロジは、収束進化の極端なケースを介して生じた類似の構造を持つディフェンシンの2つの独立したスーパーファミリーを示しています。植物や昆虫からのディフェンシンはシス - ディフェンシンのスーパーファミリーに属しますが、哺乳類のディフェンシンはトランス - ディフェンシンのスーパーファミリーに属します。植物のディフェンシンはすべての種の植物によって生成され、構造は非常に保存されていますが、アミノ酸配列は、安定化拡大結合と他のいくつかの保存残基を形成するシステイン残基を除き、非常に多様です。植物のディフェンシンの大部分は、植物の自然免疫系の成分ですが、性的生殖と発達の役割から金属耐性に至るまでの追加機能を進化させました。このレビューは、植物ディフェンシンの抗真菌メカニズムに焦点を当てています。植物ディフェンシンの活性は植物の病原体に限定されず、記載されているメカニズムの多くは酵母モデルを使用して解明されています。これらのメカニズムは、多くの小さな抗菌ペプチドによって誘発される単純な膜透過性よりも複雑です。特徴づけられたメカニズムを介して実行される一般的なテーマは、特定の脂質との相互作用、反応性酸素種の産生、細胞壁ストレスの誘導です。シーケンスモチーフと関数間のリンクは、必要に応じて強調表示されます。植物のディフェンシンと菌類の間の相互作用の複雑さは、このタンパク質のスーパーファミリーが植物の生来の免疫に遍在する理由を説明するのに役立ちます。

Plant defensins are an extensive family of small cysteine rich proteins characterised by a conserved cysteine stabilised alpha beta protein fold which resembles the structure of insect and vertebrate defensins. However, secondary structure and disulphide topology indicates two independent superfamilies of defensins with similar structures that have arisen via an extreme case of convergent evolution. Defensins from plants and insects belong to the cis-defensin superfamily whereas mammalian defensins belong to the trans-defensin superfamily. Plant defensins are produced by all species of plants and although the structure is highly conserved, the amino acid sequences are highly variable with the exception of the cysteine residues that form the stabilising disulphide bonds and a few other conserved residues. The majority of plant defensins are components of the plant innate immune system but others have evolved additional functions ranging from roles in sexual reproduction and development to metal tolerance. This review focuses on the antifungal mechanisms of plant defensins. The activity of plant defensins is not limited to plant pathogens and many of the described mechanisms have been elucidated using yeast models. These mechanisms are more complex than simple membrane permeabilisation induced by many small antimicrobial peptides. Common themes that run through the characterised mechanisms are interactions with specific lipids, production of reactive oxygen species and induction of cell wall stress. Links between sequence motifs and functions are highlighted where appropriate. The complexity of the interactions between plant defensins and fungi helps explain why this protein superfamily is ubiquitous in plant innate immunity.

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