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Theileria annulataは、その宿主細胞の表現型を完全に修正するアピコンプレキサン寄生虫であり、制御されていない増殖、アポトーシスに対する耐性、および浸潤性の増加を誘発します。したがって、感染した細胞は癌細胞に似ており、変換に伴うさまざまな宿主細胞シグナル伝達経路に変化します。TheIleria誘発性白血球の不死化につながる分子メカニズムのほとんどは不明のままです。寄生虫は、浸潤後すぐに周囲の宿主細胞膜を溶解し、宿主タンパク質との相互作用を開始し、宿主細胞微小管ネットワークと安定して関連することでその伝播を確保します。蛍光顕微鏡と共免疫沈降と一緒にバイオイド技術を使用することにより、宿主細胞周期全体でシゾントを囲み、ウシアダプタータンパク質を統合するCLASP1/CD2AP/EB1含有タンパク質複合体を特定しました（CIN85、14-3-3-3エプシロン、およびASAP1）。この複合体には、Schizont膜タンパク質Ta-P104と、微小管とSH3ドメイン相互作用タンパク質（Tamiship）と呼ばれる新規分泌T. annulataタンパク質（TA20980によってコード）とともに含まれます。TamishipはSchizont Surfaceに局在し、機能的なEB1結合SXIPモチーフと、CD2APとの相互作用を媒介する機能的なSH3ドメイン結合PX（P/A）XPRモチーフが含まれています。感染していないウシマクロファージで過剰発現すると、TamishipはBinucleationを引き起こし、細胞質分裂における役割を潜在的に示しています。
Theileria annulataは、その宿主細胞の表現型を完全に修正するアピコンプレキサン寄生虫であり、制御されていない増殖、アポトーシスに対する耐性、および浸潤性の増加を誘発します。したがって、感染した細胞は癌細胞に似ており、変換に伴うさまざまな宿主細胞シグナル伝達経路に変化します。TheIleria誘発性白血球の不死化につながる分子メカニズムのほとんどは不明のままです。寄生虫は、浸潤後すぐに周囲の宿主細胞膜を溶解し、宿主タンパク質との相互作用を開始し、宿主細胞微小管ネットワークと安定して関連することでその伝播を確保します。蛍光顕微鏡と共免疫沈降と一緒にバイオイド技術を使用することにより、宿主細胞周期全体でシゾントを囲み、ウシアダプタータンパク質を統合するCLASP1/CD2AP/EB1含有タンパク質複合体を特定しました（CIN85、14-3-3-3エプシロン、およびASAP1）。この複合体には、Schizont膜タンパク質Ta-P104と、微小管とSH3ドメイン相互作用タンパク質（Tamiship）と呼ばれる新規分泌T. annulataタンパク質（TA20980によってコード）とともに含まれます。TamishipはSchizont Surfaceに局在し、機能的なEB1結合SXIPモチーフと、CD2APとの相互作用を媒介する機能的なSH3ドメイン結合PX（P/A）XPRモチーフが含まれています。感染していないウシマクロファージで過剰発現すると、TamishipはBinucleationを引き起こし、細胞質分裂における役割を潜在的に示しています。
Theileria annulata is an apicomplexan parasite that modifies the phenotype of its host cell completely, inducing uncontrolled proliferation, resistance to apoptosis, and increased invasiveness. The infected cell thus resembles a cancer cell, and changes to various host cell signalling pathways accompany transformation. Most of the molecular mechanisms leading to Theileria-induced immortalization of leukocytes remain unknown. The parasite dissolves the surrounding host cell membrane soon after invasion and starts interacting with host proteins, ensuring its propagation by stably associating with the host cell microtubule network. By using BioID technology together with fluorescence microscopy and co-immunoprecipitation, we identified a CLASP1/CD2AP/EB1-containing protein complex that surrounds the schizont throughout the host cell cycle and integrates bovine adaptor proteins (CIN85, 14-3-3 epsilon, and ASAP1). This complex also includes the schizont membrane protein Ta-p104 together with a novel secreted T. annulata protein (encoded by TA20980), which we term microtubule and SH3 domain-interacting protein (TaMISHIP). TaMISHIP localises to the schizont surface and contains a functional EB1-binding SxIP motif, as well as functional SH3 domain-binding Px(P/A)xPR motifs that mediate its interaction with CD2AP. Upon overexpression in non-infected bovine macrophages, TaMISHIP causes binucleation, potentially indicative of a role in cytokinesis.
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