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すると翻訳の精度が向上します
動物細胞では、鉄の恒常性に寄与するタンパク質の特定の翻訳制御は、鉄調節タンパク質（IRP1とIRP2）と、調節されたメッセンジャーの翻訳されていない領域（UTR）にある鉄反応要素（IRE）との相互作用によって媒介されます。フェリチンまたはトランスフェリン受容体をコードするもの。造血細胞におけるこの調節系の成分の絶対濃度と、外因性のAREを調節する内因性IRPの能力が測定されています。IRP濃度は低いμm（10-6 m）範囲ですが、最も豊富なIREを含むメッセンジャーRNA（mRNA）、つまりフェリチンサブユニットのものは100 nm（10-7 m）を超えないでください。他のほとんどのIRP mRNAターゲットは、1 nmの周りにあります。細胞鉄ネットワークに属するmRNAの分布は、ヒト白血病細胞株と正常な臍帯血の前駆細胞で類似しており、ヘモグロビンを合成するために異なる傾向に関連する細胞モデル間の違いがあります。したがって、IRPレギュレーターは、現在特定されている規制mRNA標的よりも非常に過剰です。しかし、この過剰にもかかわらず、内因性IRPは、5 'UTRの一連のIREシーケンスを備えたトランスフェクトされたルシフェラーゼcDNAの翻訳を不十分に抑制します。哺乳類の翻訳鉄ネットワークの中央ハブの細胞濃度は、白血病細胞の増殖性表現型の説明と、鉄の提供を標的とする治療作用の評価に含める必要があります。
動物細胞では、鉄の恒常性に寄与するタンパク質の特定の翻訳制御は、鉄調節タンパク質（IRP1とIRP2）と、調節されたメッセンジャーの翻訳されていない領域（UTR）にある鉄反応要素（IRE）との相互作用によって媒介されます。フェリチンまたはトランスフェリン受容体をコードするもの。造血細胞におけるこの調節系の成分の絶対濃度と、外因性のAREを調節する内因性IRPの能力が測定されています。IRP濃度は低いμm（10-6 m）範囲ですが、最も豊富なIREを含むメッセンジャーRNA（mRNA）、つまりフェリチンサブユニットのものは100 nm（10-7 m）を超えないでください。他のほとんどのIRP mRNAターゲットは、1 nmの周りにあります。細胞鉄ネットワークに属するmRNAの分布は、ヒト白血病細胞株と正常な臍帯血の前駆細胞で類似しており、ヘモグロビンを合成するために異なる傾向に関連する細胞モデル間の違いがあります。したがって、IRPレギュレーターは、現在特定されている規制mRNA標的よりも非常に過剰です。しかし、この過剰にもかかわらず、内因性IRPは、5 'UTRの一連のIREシーケンスを備えたトランスフェクトされたルシフェラーゼcDNAの翻訳を不十分に抑制します。哺乳類の翻訳鉄ネットワークの中央ハブの細胞濃度は、白血病細胞の増殖性表現型の説明と、鉄の提供を標的とする治療作用の評価に含める必要があります。
In animal cells the specific translational control of proteins contributing to iron homeostasis is mediated by the interaction between the Iron Regulatory Proteins (IRP1 and IRP2) and the Iron Responsive Elements (IRE) located in the untranslated regions (UTR) of regulated messengers, such as those encoding ferritin or the transferrin receptor. The absolute concentrations of the components of this regulatory system in hematopoietic cells and the ability of the endogenous IRP to regulate exogenous IRE have been measured. The IRP concentration is in the low μM (10-6 M) range, whereas the most abundant IRE-containing messenger RNA (mRNA), i.e. those of the ferritin subunits, do not exceed 100 nM (10-7 M). Most other IRP mRNA targets are around or below 1 nM. The distribution of the mRNA belonging to the cellular iron network is similar in human leukemic cell lines and in normal cord blood progenitors, with differences among the cellular models only associated with their different propensities to synthesize hemoglobin. Thus, the IRP regulator is in large excess over its presently identified regulated mRNA targets. Yet, despite this excess, endogenous IRP poorly represses translation of transfected luciferase cDNA engineered with a series of IRE sequences in the 5' UTR. The cellular concentrations of the central hubs of the mammalian translational iron network will have to be included in the description of the proliferative phenotype of leukemic cells and in assessing any therapeutic action targeting iron provision.
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