筋肉収縮におけるミオシンの2つの頭の機能

ミオシンには、F-アクチンで結合し、ATPと反応できる2つの頭部があります。骨格筋ミオシンは、ミオシン - リン酸-ADP複合体（M-P-ADP）とミオシン-ATP複合体（M-ATP）の各1分子を形成します。筋肉収縮と結合するアクトミオシンATPase反応は、M-P-ADPを形成する頭によってのみ触媒されます。ただし、筋肉収縮におけるM-ATP形成ヘッドの機能は解明されていません。F-アクチンに結合したピレンの光散乱および蛍光の変化を使用して、ATPまたはAMPPNPによるACTO-S-1またはACTO-HMMによるS-1およびHMMの結合、およびATO-HMMの解離を研究しました。S-1とHMMは、それぞれ1：1および1：2のモル比でアクチンと結合しました。Acto-S-1は、S-1モルあたり1モルのATPによって解離しましたが、HMM（0.5 mol/molヘッド）あたり1 mol ATPによって分離されます。Acto-HMMは、amppnp（またはADP）によって、誠実に複雑なものを介して解離します。Acto-hmmは2つのモルのamppnpを結合しましたが、Acto-hmmは（amppnp）の関数によって解離しますが（amppnp）2。これらの結果は、HMMとF-アクチンの親和性が1つのモルのAMPPNPの結合により減少したことを示唆しています。ここで提示された結果は、M-ATP形成ヘッドのF-アクチンの結合がM-P-ADP形成ヘッドのATPase反応によって制御されることを示しました。筋肉の収縮中に、2つの頭が薄いフィラメントと協力して反応することが示唆されています。

Myosin has two heads which can bind with F-actin and react with ATP. The skeletal muscle myosin forms each 1 mol of the myosin-phosphate-ADP complex (M-P-ADP) and the myosin-ATP complex (M-ATP). The actomyosin ATPase reaction which is coupled with muscle contraction is catalyzed only by the head which forms M-P-ADP. However, the function of M-ATP forming head in muscle contraction has not been elucidated. We studied the binding of S-1 and HMM with F-actin and the dissociation of acto-S-1 or acto-HMM by ATP or AMPPNP using the change in light-scattering and fluorescence of pyrene bound to F-actin. S-1 and HMM bound with actin at 1:1 and 1:2 molar ratio, respectively. Acto-S-1 dissociated by one mole of ATP per mole of S-1 but acto-HMM dissociated by 1 mol ATP per mol of HMM (0.5 mol/mol head). Acto-HMM dissociates by AMPPNP (or ADP) via a ternally complex. Acto-HMM bound two mole of AMPPNP, but acto-HMM dissociated by a function of (AMPPNP) but not (AMPPNP)2. These results suggested that the affinity of HMM with F-actin decreased by the binding of one mole of AMPPNP. The result presented here showed that binding of M-ATP forming head with F-actin is controlled by the ATPase reaction of the M-P-ADP forming head. It is suggested that during muscle contraction two heads react cooperatively with thin filament.