マルトース活性ディスカカリダーゼの歴史

マルトース活性ディスカカリダーゼの歴史は、砂糖と澱粉産業の歴史と密接に関連しています。ナポレオン・ボナパルトが彼が占領した国に輸入することができないとナポレオン・ボナパルトが宣言したため、それは19世紀に杖糖の不足が発生したときに始まりました。他の砂糖源を見つける必要があり、1774年にマルググラフによる砂糖の代替源としての砂糖ビートの同定、1812年にキルチホフによる希釈硫酸によるデンプン加水分解の検出、およびデンプン消化酵素、αにつながりました。-Amylase、1833年のPayenによる。20世紀に、スウェーデンのBorkströmのグループは、透析技術によってヒト成体の栄養素の吸収を調査し、インバーターゼの管腔濃度がα-アミラーゼのそれと比較して小さいことを発見しました。彼らは、この酵素活性の主要な軌跡は腸細胞にあるに違いないと推測した。Borkströmの同僚であるDahlqvistは、豚の腸のマルトース活性酵素を調査し、Semenza周辺の2番目のグループがウサギ腸のマルターゼ活性酵素を研究しました。1960年と1961年の先天性スクラーゼ - イソマルターゼ欠乏症の最初の記述の後、ディスカカリダーゼに関する研究が増加しました。Dahlqvistは、これらの酵素を測定する最初の定量的方法を公開しました。連続した研究により、4つのマルターゼが発見されました。これは、後に2つの複雑な酵素として同定されました。スクラーゼイソマルターゼ複合体とマルターゼ - グルコアミラーゼ複合体です。2つの酵素複合体の相同性は、ヒト腸の2つの複合体のcDNA配列が特定されたときに後に決定されました。

The history of maltose-active disaccharidases is closely related to the history of the sugar and starch industry. It began in the 19th century, when a shortage of cane sugar occurred in continental Europe, because Napoleon Bonaparte decreed that no goods could be imported from England to the countries he occupied. Other sugar sources had to be found, and it led to the identification of sugar beets as alternative source of sugar by Marggraf in 1774, to the detection of starch hydrolysis by diluted sulfuric acid by Kirchhoff in 1812, and to the starch digestion enzyme, α-amylase, by Payen in 1833. In the 20th century, Borkström's group in Sweden investigated the absorption of nutrients in human adults by transintubation techniques and found that the luminal concentration of invertase was small compared to that of α-amylase. They speculated that the major locus of this enzyme activity must be in the intestinal cells. Borkström's coworker, Dahlqvist, investigated the maltose-active enzymes in pig intestine, and a second group around Semenza studied the maltase-active enzymes in rabbit intestine. After the first descriptions of congenital sucrase-isomaltase deficiency in 1960 and 1961, the research on disaccharidases increased. Dahlqvist published the first quantitative method to measure these enzymes. Consecutive research led to the discovery of 4 maltases, which were later identified as 2 complex enzymes: the sucrase-isomaltase complex and the maltase-glucoamylase complex. The homology of the 2 enzyme complexes was later determined when the cDNA sequences of the 2 complexes in human intestine were identified.