マルターゼは、小腸の粘膜α-グルコシダーゼの間で最も汎用性の高いα-水溶解活性を持っています

グルコースへの血糖炭水化物の完全な消化は、小さな腸内の4つの粘膜α-グルコシダーゼ（マルターゼ - グルコアミラーゼおよびスクラーゼイソマルターゼ）の組み合わせ作用を介して行われます。マルターゼは、他のα-グルコシダーゼよりもα-1,2-およびα-1,3二糖を消化し、α-1,4およびα-1,6のリンケージを効果的に加水分解する能力も持っています。澱粉分子の主要なバックボーン。αリンクでのこの広範な加水分解活性は、4粘膜α-グルコシダーゼの間で最も汎用性の高いα-水溶解活性を持つ酵素になります。この研究からの異常な連鎖のゆっくりと消化可能な特性は、α-1,4結合と比較して、食後の血糖反応を調節するために、ゆっくりと加水分解される新しい血糖オリゴ糖の発達を示唆しています。さらに、哺乳類の粘膜α-グルコシダーゼを使用すると、in vitroアッセイで現在適用されている真菌のアミログルコシダーゼと比較して、炭水化物消化特性を特徴付けるのに適しています。

Complete digestion of the glycemic carbohydrates to glucose takes place through the combined action of the 4 mucosal α-glucosidases (maltase-glucoamylase and sucrase-isomaltase) in the small intestine. Maltase digests α-1,2- and α-1,3-disaccharides better than the other α-glucosidases, and has, as well, the capability to effectively hydrolyze α-1,4 and α-1,6 linkages that form the major backbone of a starch molecule. This broad hydrolytic activity on α-linkages makes it an enzyme that has the most versatile α-hydrolytic activity among the 4mucosal α-glucosidases. The slowly digestible properties of the unusual linkages from this research suggest the development of new glycemic oligosaccharides which will be hydrolyzed slowly, compared to α-1,4 linkages, for modulating the postprandial glycemic response. In addition, using mammalian mucosal α-glucosidases is a better fit to characterize carbohydrate digestion properties, compared to fungal amyloglucosidase which is currently applied in in vitro assays.