135 kd細胞表面糖タンパク質の切断は、フィブロネクチンへの線維芽細胞接着の喪失と相関しています

我々は、以前に、接着崩壊抗血清によって認識され、フィブロネクチンを介したBHK細胞接着に関与する3つの血漿膜糖タンパク質のグループを説明しました。これらの分子の特異な特性は、トリプシン消化に対する耐性です。この研究は、この分子グループ内の活性成分を特定するためにこの研究を拡張しました。この研究で使用されるSR/BALBマウス線維芽細胞は、表面で2つのトリプシン耐性糖タンパク質、GP1（150 K）およびGP2（135 K）のみを暴露します。還元剤の存在下での細胞表面の制御タンパク質分解は、フィブロネクチン被覆基質への細胞接着の損失をもたらします。GP2は、これらの条件下で選択的に切断されます。さらに、トリプシンおよび還元剤で処理された細胞は、抗BHK血清からの接着関連抗体をもはや吸着させることはできません。これらのデータは、GP2がFibronectinコーティング基質へのSR/BALB線維芽細胞の接着に重要な役割を果たし、この分子の立体構造と機能においてジスルフィド結合が重要であることを示しています。

We have previously described a group of three plasma membrane glycoproteins that are recognized by an adhesion-disrupting antiserum and that are involved in fibronectin-mediated BHK cell adhesion. A peculiar property of these molecules is their resistance to tryptic digestion. We have now extended this study in the attempt to identify the active component within this group of molecules. SR/BALB mouse fibroblasts, used in this work, expose at their surface only two trypsin-resistant glycoproteins, gp1 (150 K) and gp2 (135 K), that are recognized by the adhesion-disrupting anti-BHK serum. Controlled proteolysis of the cell surface in the presence of a reducing agent results in the loss of cell adhesion to fibronectin-coated substratum. gp2 is selectively cleaved under these conditions. Moreover, cells treated with trypsin and reducing agent can no longer adsorb the adhesion-relevant antibodies from the anti-BHK serum. These data indicate that gp2 plays a critical role in the adhesion of SR/BALB fibroblasts to fibronectin-coated substratum, and that disulfide bonds are important in the conformation and function of this molecule.