雌のハムスター肝臓における乳形成受容体の還元標識の乳房肝臓類似体によるヒト成長ホルモン類似体、樹液、霊長類Mansonoidesによって生成される

肝臓の乳腺受容体に対するGHの誘導効果は、直接的な体性発生作用によるものであると疑われています。サナダムシの幼虫であるスプリオメトラ・マンソノイドは、体の成長を刺激し、内因性GHを抑制し、肝受容体から[125i]ヒト（h）GHを特異的に変位させる要因を生成します。PlerocerCoid成長因子（PGF）はGHの成長促進作用を模倣していますが、GHについて報告されているすべての活動を複製することは示されていません。GHの重要な機能は、乳酸ホルモンの肝臓受容体の維持におけるその役割です。この研究は、PGFによる雌ハムスターの治療がHGHに結合する肝臓受容体に影響を及ぼすか、減少させないか、または影響を与えないかどうかを判断するために行われました。HGHは、乳酸生物受容体と同様に体性発生性に結合するため、[125i] HGH結合に対するPGFの効果の特異性を実証する必要がありました。PGF処理（15個のPleocerCoids SC）ハムスターは、体の成長を加速し、血清GHを抑制し、[125I] HGHおよび[125I]肝ミクロソームへの[125I] Ovine PRL結合の著しい減少を示しました。[125i] BGHの特異的結合は、PGF治療によって変更されませんでした。[125i] HGH結合の違いは、受容体数の減少によるものであり、受容体の占有性または親和性の低下によるものでした。血清GHは、10日間のエストラジオールベンゾエート（25マイクログラム/日）注射後に正常化されましたが、PGF処理グループの[125i] HGHの結合能力は、対照群の半分未満でした。エストロゲン注射が血清GHを正常化したが、HGH結合ではないという事実は、PGFによるこれらの受容体のダウンレギュレーションを、血清GHのレベルの低下に基づいて完全に説明できないことを示している。[125i] BGH結合に対するPGF治療の効果の欠如は、肝臓の体性体性受容体が関与しておらず、[125i] HGHの受容体の減少がHGHの乳酸生成成分と関連していたことを示唆しています。

The inductive effect of GH on hepatic lactogenic receptors is suspected of being due to a direct somatogenic action. Plerocercoid larvae of the tapeworm, Spriometra mansonoides, produce a factor that stimulates body growth, suppresses endogenous GH, and specifically displaces [125I]human (h) GH from hepatic receptors. Plerocercoid growth factor (PGF) mimics the growth-promoting actions of GH, but it has not been shown to duplicate all of the activities reported for GH. An important function of GH is its role in the maintenance of liver receptors for lactogenic hormones. This study was undertaken to determine if treatment of female hamsters with PGF would increase, decrease, or have no effect on liver receptors that bind hGH. Since hGH binds to somatogenic as well as lactogenic receptors, it was necessary to demonstrate the specificity of PGF's effects on [125I]hGH binding. PGF-treated (15 pleocercoids sc) hamsters had accelerated body growth, suppressed serum GH, and a marked reduction in [125I]hGH and [125I]ovine PRL binding to hepatic microsomes. Specific binding of [125I] bGH was unaltered by PGF treatment. The difference in [125I] hGH binding was due to a reduction in receptor number and not to receptor occupancy or reduced affinity. Serum GH was normalized after 10 days of estradiol benzoate (25 micrograms/day) injections, but the binding capacity for [125I]hGH of the PGF-treated group was less than half that of the control group. The fact that estrogen injections normalized serum GH, but not hGH binding, indicates that down-regulation of these receptors by PGF cannot be entirely explained on the basis of reduced levels of serum GH. The lack of any effect of PGF treatment on [125I]bGH binding suggests that the hepatic somatogenic receptors were not involved and that the reduction in receptors for [125I]hGH was associated with the lactogenic component of hGH.