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BurkholderiaやYersinia、3-deoxy-D-Manno-OCT-2-ウロソン酸（KDO）3-ヒドロキシラーゼを含むいくつかの病原体のリポ多糖生合成中に、KDOOと呼ばれる3-ヒドロキシラーゼは、KDOをD-Glycero-D-Talo-に変換します。Fe（II）/α-ケトグルタル酸（α-kg）/O2依存性のOCT-2-ウロソン酸（KO）。この変換により、細菌の外膜はより安定し、酸性環境などのストレスに対して耐性になります。KDOOは、既知の酵素と有意な配列同一性を示さない膜関連のデオキシ糖ヒドロキシラーゼであり、その構造情報は以前に報告されていません。ここでは、メチルアシジディフィルムインフェルノルムV4から、KDOO、MINF_1012（KDOMI）の生化学的および構造的特性評価を報告します。Kdomiアポタンパク質のde novo構造は、Kdoomiが13のヘリックスと11β鎖で構成されていることを示しており、金属結合モチーフHxdx111hを含むゼリーロールフォールドを持っています。CO（II）、α-kgおよびFe（III）に結合したクモンの構造は、突然変異誘発分析に加えて、コハク酸塩に結合し、kdomiはコハク酸塩およびFe（III）に結合し、His146、His260、およびASP148が重要な役割を果たしていることを示しています。Fe（II）結合では、Arg127、Arg162、Arg174、およびTrp176がα-kgを安定化します。また、His225は活性部位に隣接しており、基質結合に影響を与えることなくKdoomiの触媒に重要な役割を果たすことが観察されました。Kdoomiの結晶構造は、デオキシ砂糖ヒドロキシラーゼの最初の完成した構造であり、ここに示されているデータは、デオキシ糖ヒドロキシラーゼ、Kdoo、およびリポ糖糖生合成に関する機械的洞察を提供しています。
BurkholderiaやYersinia、3-deoxy-D-Manno-OCT-2-ウロソン酸（KDO）3-ヒドロキシラーゼを含むいくつかの病原体のリポ多糖生合成中に、KDOOと呼ばれる3-ヒドロキシラーゼは、KDOをD-Glycero-D-Talo-に変換します。Fe（II）/α-ケトグルタル酸（α-kg）/O2依存性のOCT-2-ウロソン酸（KO）。この変換により、細菌の外膜はより安定し、酸性環境などのストレスに対して耐性になります。KDOOは、既知の酵素と有意な配列同一性を示さない膜関連のデオキシ糖ヒドロキシラーゼであり、その構造情報は以前に報告されていません。ここでは、メチルアシジディフィルムインフェルノルムV4から、KDOO、MINF_1012（KDOMI）の生化学的および構造的特性評価を報告します。Kdomiアポタンパク質のde novo構造は、Kdoomiが13のヘリックスと11β鎖で構成されていることを示しており、金属結合モチーフHxdx111hを含むゼリーロールフォールドを持っています。CO（II）、α-kgおよびFe（III）に結合したクモンの構造は、突然変異誘発分析に加えて、コハク酸塩に結合し、kdomiはコハク酸塩およびFe（III）に結合し、His146、His260、およびASP148が重要な役割を果たしていることを示しています。Fe（II）結合では、Arg127、Arg162、Arg174、およびTrp176がα-kgを安定化します。また、His225は活性部位に隣接しており、基質結合に影響を与えることなくKdoomiの触媒に重要な役割を果たすことが観察されました。Kdoomiの結晶構造は、デオキシ砂糖ヒドロキシラーゼの最初の完成した構造であり、ここに示されているデータは、デオキシ糖ヒドロキシラーゼ、Kdoo、およびリポ糖糖生合成に関する機械的洞察を提供しています。
During lipopolysaccharide biosynthesis in several pathogens, including Burkholderia and Yersinia, 3-deoxy-d-manno-oct-2-ulosonic acid (Kdo) 3-hydroxylase, otherwise referred to as KdoO, converts Kdo to d-glycero-d-talo-oct-2-ulosonic acid (Ko) in an Fe(II)/α-ketoglutarate (α-KG)/O2-dependent manner. This conversion renders the bacterial outer membrane more stable and resistant to stresses such as an acidic environment. KdoO is a membrane-associated, deoxy-sugar hydroxylase that does not show significant sequence identity with any known enzymes, and its structural information has not been previously reported. Here, we report the biochemical and structural characterization of KdoO, Minf_1012 (KdoMI), from Methylacidiphilum infernorum V4. The de novo structure of KdoMI apoprotein indicates that KdoOMI consists of 13 α helices and 11 β strands, and has the jelly roll fold containing a metal binding motif, HXDX111H. Structures of KdoMI bound to Co(II), KdoMI bound to α-KG and Fe(III), and KdoMI bound to succinate and Fe(III), in addition to mutagenesis analysis, indicate that His146, His260, and Asp148 play critical roles in Fe(II) binding, while Arg127, Arg162, Arg174, and Trp176 stabilize α-KG. It was also observed that His225 is adjacent to the active site and plays an important role in the catalysis of KdoOMI without affecting substrate binding, possibly being involved in oxygen activation. The crystal structure of KdoOMI is the first completed structure of a deoxy-sugar hydroxylase, and the data presented here have provided mechanistic insights into deoxy-sugar hydroxylase, KdoO, and lipopolysaccharide biosynthesis.
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