ブラウンリポタンパク質であるLPPは、50歳の成果と残りの問題に変わります

3つのアシル基がそのN末端システイン残基に共有結合している最初のタンパク質としての大腸菌LPPの発見は、新しいクラスの細菌タンパク質であるリポタンパク質を定義しました。リポタンパク質は、脂質部分によって膜に固定されている外胞性球状タンパク質です。外膜に固定されているLPPは、ブラウンリポタンパク質とも呼ばれ、小（5.8 kDa）で、三量体らせん構造に折りたたまれます。また、大腸菌の数値的に最も豊富なタンパク質でもあります。LPPのユニークな特徴は、そのC末端リジン残基がペプチドグリカンに共有結合しており、外膜と細胞壁の間に唯一の共有結合を提供することです。ここでは、LPPが細菌細胞エンベロープの主要なサイズの決定要因として機能するという最近の発見まで、1969年の発見以来、LPPで得られた知識をレビューします。また、毒性におけるLPPが果たす役割についても議論し、解決されていない主要な質問を強調します。

The discovery of Escherichia coli Lpp as the first protein with three acyl groups covalently attached to its N-terminal cysteine residue defined a new class of bacterial proteins, the lipoproteins. Lipoproteins are extracytoplasmic, globular proteins that are anchored to a membrane by a lipid moiety. Being anchored to the outer membrane, Lpp, which is also known as the Braun lipoprotein, is small (5.8 kDa) and folds into a trimeric helical structure. It is also the numerically most abundant protein in E. coli. A unique feature of Lpp is that its C-terminal lysine residue is covalently attached to the peptidoglycan, providing the only covalent connection between the outer membrane and the cell wall. Here, we review the knowledge gained on Lpp since its discovery in 1969 until the recent finding that Lpp functions as a major size determinant in the bacterial cell envelope. We also discuss the role played by Lpp in virulence and highlight the major questions that remain to be solved.