制限エンドヌクレアーゼECORIは、DNAに対するキラルメタロインタカレーターのエナンチオマーの好みを変化させます：タンパク質誘発DNA立体構造変化の図

DNAプラスミドCole1の立体構造変化は、制限エンドヌクレアーゼECORIの特定の結合時に発生するようです。酵素関連は、DNA部位に結合されたメタロインターカレーターに見られるキラルの識別を変化させます。複合体Tris（1,10-フェナントロリン）ルテニウム（II）、Ru（フェン）3（2+）、Tris（4,7-ジフェニル-1,10-フェナントロリン）ルテニウム（II）、Ru（DIP）3（2+）、およびTris（4,7-ジフェニル-1,10-フェナンライン1,10-フェナンライン（II）、Cobalid（4,7-diphenyl-1,10-diphenanthrin） DNAヘリックスに対しては、右利きのb-DNAによって優先的にデルタ構成を備えているエナンチオマーを所有しています。ただし、ECORIの存在下では、このエナンチオ選択性が変化します。ミクロモル濃度のキラルインターカレーターは、ecoRiの反応を阻害しますが、各エナンチオマーペアについては、b-dnaヘリックスにしか結合しないラムダエナンチオマーであり、エコリを優先的に阻害します。ラムダ-Ru（DIP）3（2+）の存在下での速度論的研究は、酵素阻害が酵素DNA複合体と遊離酵素に結合した結果として発生することを示しています。さらに、CO（DIP）3（3+）を使用した光分解鎖切断実験は、金属複合体がタンパク質結合DNA部位で直接相互作用することを示しています。結合したECORIの濃度の増加は、特定のDNA認識部位が酵素で飽和状態にあるタンパク質濃度に達するまで、Lambda-Co（DIP）3（3+）によるDNAヘリックスの光活性化切断を刺激します。したがって、ラムダコ（DIP）3（3+）は酵素の非存在下でDNAに密接に結合していませんが、ECORIの特異的結合は、DNA異性体のLambda異性体の密接な関連を可能にするようにDNA構造を変化させるように見えます。マッピング実験は、この関連性がECORI認識部位のコバルト複合体または非常に近いコバルト複合体によるDNAの光緩和につながることを示しています（250語で切り捨てられた要約）

A conformational change in the DNA plasmid ColE1 appears to occur upon specific binding of the restriction endonuclease EcoRI. Enzyme association alters the chiral discrimination found in binding metallointercalators to DNA sites. The complexes tris(1,10-phenanthroline)ruthenium(II), Ru(phen)3(2+), tris(4,7-diphenyl-1,10-phenanthroline)ruthenium(II), Ru(DIP)3(2+), and tris(4,7-diphenyl-1,10-phenanthroline)cobalt(III), Co(DIP)3(3+), in general, bind stereoselectively to DNA helices, with enantiomers possessing the delta configuration bound preferentially by right-handed B-DNA. In the presence of EcoRI, however, this enantioselectivity is altered. The chiral intercalators, at micromolar concentrations, inhibit the reaction of EcoRI, but for each enantiomeric pair it is the lambda enantiomer, which binds only poorly to a B-DNA helix, that inhibits EcoRI preferentially. Kinetic studies in the presence of lambda-Ru(DIP)3(2+) indicate that the enzyme inhibition occurs as a result of the lambda enantiomer binding to the enzyme-DNA complex as well as to the free enzyme. Furthermore, photolytic strand cleavage experiments using Co(DIP)3(3+) indicate that the metal complex interacts directly at the protein-bound DNA site. Increasing concentrations of bound EcoRI stimulate photoactivated cleavage of the DNA helix by lambda-Co(DIP)3(3+), until a protein concentration is reached where specific DNA recognition sites are saturated with enzyme. Thus, although lambda-Co(DIP)3(3+) does not bind closely to the DNA in the absence of enzyme, specific binding of EcoRI appears to alter the DNA structure so as to permit the close association of the lambda isomer to the DNA helix. Mapping experiments demonstrate that this association leads to photocleavage of DNA by the cobalt complex at or very close to the EcoRI recognition site.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)