トンブと相互作用する外膜受容体の間で、大腸菌の大腸菌相同性におけるフェリエンテロケリン受容体FEPAの遺伝子のヌクレオチド配列

フェリエンテロケリンおよびコロイシンBおよびDの外膜受容体をコードする大腸菌FEPA遺伝子のヌクレオチド配列を決定しました。22アミノ酸リーダーまたはシグナルペプチドが成熟したタンパク質に先行しました。全体的な組成、水腫、正味電荷、非極性セグメントの分布に関して、FEPAポリペプチドは他の大腸菌外膜タンパク質に典型的でしたが、FEPAには2つのシステイン残基が含まれていました。FEPAの推定されたアミノ酸配列と他の3つのTONB依存性受容体（BTUB、FHUA、およびIUTA）の比較により、シーケンス相同性のわずかな領域のみが明らかになりました。これらの1つには、アミノ末端が含まれていました。BTUBの保存されたアミノ末端領域内のアミノ酸置換により、正常な結合機能があるが、ビタミンB12のエネルギー依存性輸送ができない受容体の産生が生成されました。この結果は、これらの4つのポリペプチドのアミノ末端がTONBタンパク質またはエネルギー伝達の別のステップとの相互作用に関与していることを示唆しています。相同性の他の3つの領域は、4つのタンパク質の間で共有されました。1つは50〜70に近い1つは、約100〜140、カルボキシル末端からの20〜40アミノ酸残基の間にあります。これらの3つの領域の機能は推測的なままです。

We have determined the nucleotide sequence of the Escherichia coli fepA gene, which codes for the outer membrane receptor for ferrienterochelin and colicins B and D. The predicted FepA polypeptide has a molecular weight of 79,908 and consists of 723 amino acids. A 22-amino acid leader or signal peptide preceded the mature protein. With respect to overall composition, hydropathy, net charge and distribution of nonpolar segments, the FepA polypeptide was typical of other E. coli outer membrane proteins, except that FepA contained 2 cysteine residues. Comparison of the deduced amino acid sequence of FepA with that of three other TonB-dependent receptors (BtuB, FhuA, and IutA) revealed only a few regions of sequence homology; one of these included the amino-termini. An amino acid substitution within the conserved amino-terminal region of BtuB resulted in production of a receptor that had normal binding functions but was incapable of energy-dependent transport of vitamin B12. This result suggests that the amino-terminal end of these four polypeptides is involved in interaction with the TonB protein or another step of energy transduction. Three other regions of homology were shared among the four proteins: one near residues 50 to 70, another at about residue 100 to 140, and the last between 20 and 40 amino acid residues from the carboxyl terminus. The function of these three regions remains speculative.