ヒト赤血球上の脳脊髄炎ウイルスの付着部位

ヒト赤血球への脳脊髄局所（EMC）ウイルスの付着に関する以前の研究では、ヒト赤血球シログリコタンパク質のファミリーであるグリコフォリンがEMCウイルス受容体として作用すると結論付けられました。主要なグリコフォリン種、グリコフォリンAがヒト赤血球へのEMCウイルス付着の受容体であるという証拠が提示されています。グリコフォリンAおよびBおよびSialoglycopeptidesの構造の比較キモトリプシンと赤血球のトリプシン治療により、以前の提案が確認されました（A。T. H. BurnessおよびI. Pardoe、J。Gen。Virol。64：1137-1148、1983）70（NH2末端から番号）、そのうち4つ（アミノ酸37、44、47、および50）がグリコシル化されています。さらに、スレオニン-37にオリゴ糖側鎖を備えたアミノ酸35〜39を含むセグメントが、EMCウイルスの付着にとって特に重要であるという証拠を提供します。

Previous studies of the attachment of encephalomyocarditis (EMC) virus to human erythrocytes concluded that the glycophorins, a family of human erythrocyte sialoglycoproteins, act as EMC virus receptors. Evidence is presented that the major glycophorin species, glycophorin A, is the receptor for EMC virus attachment to human erythrocytes. Comparison of the structures of glycophorins A and B and sialoglycopeptides released by chymotrypsin and trypsin treatment of erythrocytes confirmed our previous suggestion (A. T. H. Burness and I. U. Pardoe, J. Gen. Virol. 64:1137-1148, 1983) that attachment of EMC virus to glycophorin A involves the region containing amino acids 35 to approximately 70 (numbered from the NH2 terminus), four of which (amino acids 37, 44, 47, and 50) are glycosylated. In addition, we provide evidence that the segment containing amino acids 35 to 39 with an oligosaccharide side chain on threonine-37 is particularly important for EMC virus attachment.