ミオグロビンとヘモグロビンの動的比較

ミオグロビンとヘモグロビンは、前者がモノマーであり、後者がヘテロテトラマーである場合、球状の溶質タンパク質です。ヘモグロビンのαおよびβサブユニットとのミオグロビンの構造的類似性にもかかわらず、ヘモグロビンの第四紀構造により、2つのタンパク質には機能的な違いがあります。ヘモグロビンの第四紀構造のサブユニットの固有のダイナミクスに対する効果は、2つのタンパク質の動的比較によって調査されます。異方性ネットワークモデルの動きモードは、ヘモグロビンとミオグロビンについて計算されました。タンパク質間の動的比較は、シーケンス比較のために、Smith-WatermanとNeedleman-Wunschのアルゴリズムに基づいて、グローバルおよびローカル異方性ネットワークモデルモードアライメントアルゴリズムを使用して実行されました。結果は、ヘモグロビンの第四紀構造がそのサブユニットの固有のダイナミクスを大幅に変化させることを示しています。タンパク質間の局所的なダイナミクスの類似性は、リガンドの主要な出口経路でまだ観察されています。

Myoglobin and hemoglobin are globular hemeproteins, when the former is a monomer and the latter a heterotetramer. Despite the structural similarity of myoglobin to α and β subunits of hemoglobin, there is a functional difference between the two proteins, owing to the quaternary structure of hemoglobin. The effect of the quaternary structure of hemoglobin on the intrinsic dynamics of its subunits is explored by dynamical comparison of the two proteins. Anisotropic Network Model modes of motion were calculated for hemoglobin and myoglobin. Dynamical comparison between the proteins was performed using global and local Anisotropic Network Model mode alignment algorithms based on the algorithms of Smith-Waterman and Needleman-Wunsch for sequence comparison. The results indicate that the quaternary structure of hemoglobin substantially alters the intrinsic dynamics of its subunits, an effect that may contribute to the functional difference between the two proteins. Local dynamics similarity between the proteins is still observed at the major exit route of the ligand.