MBP結合ダーピンは、MBP融合タンパク質の結晶化を促進します

高品質の結晶の産生は、X線結晶学を使用してタンパク質の構造を決定する主なボトルネックです。非常に効果的な溶解度向上融合パートナーとして認識されることに加えて、大腸菌マルトース結合タンパク質（MBP）も、100症例以上で「固定群」結晶化シャペロンとして成功裏に使用されています。ここでは、MBPに高い親和性で結合するアンキリン応答タンパク質（DARPIN）が、融合タンパク質のみが回折品質結晶を生成できない場合にMBP融合タンパク質の結晶化を促進する可能性があることが報告されています。原理の証明として、MBPの3つの異なる共結晶構造は、ダルピンと複合体におけるヒトの二重特異性ホスファターゼ1の触媒ドメインに融合したものが報告されています。

The production of high-quality crystals is the main bottleneck in determining the structures of proteins using X-ray crystallography. In addition to being recognized as a very effective solubility-enhancing fusion partner, Escherichia coli maltose-binding protein (MBP) has also been successfully employed as a `fixed-arm' crystallization chaperone in more than 100 cases. Here, it is reported that designed ankyrin-repeat proteins (DARPins) that bind with high affinity to MBP can promote the crystallization of an MBP fusion protein when the fusion protein alone fails to produce diffraction-quality crystals. As a proof of principle, three different co-crystal structures of MBP fused to the catalytic domain of human dual-specificity phosphatase 1 in complex with DARPins are reported.