変性温度によって調整されたトランスグルタミナーゼ修飾コラーゲン繊維の架橋および膜形成特性

トランスグルタミナーゼ（TGASE）は、タンパク質の構造を修飾するために、鎖内および鎖間のグルタミンとリジンペプチドの残基の間の架橋を触媒しています。しかし、コラーゲンなどのアルブミノイドでの酵素性能はまだ完全には示されていませんでした。ここでは、さまざまな温度で予熱されたフィルムの架橋効率を調査し、その物理化学的特性を推定しました。電気泳動の結果は、抽出されたコラーゲンが典型的なトリプルヘリックス構造を持っていたが、温度が上昇するにつれて減少し、消滅することを示した。したがって、X線回折（XRD）は、熱安定性の減少とフィルムの機械的特性の減少に対応するトリプルヘリックスの量が減少することを示しました。TGaseの架橋はすべてのフィルムの厚さを減少させましたが、機械的特性と熱安定性は特に45°Cと65°Cで大幅に改善されました。ナニュアル温度とTGase架橋の適切な平衡があるため、コラーゲンのカスタマイズされた膜形成特性は、生分解性および食用パッケージングアプリケーションのコラーゲン材料を設計する可能性を提供します。

Transglutaminase (TGase) catalyzing crosslinking between intra- and inter-chain glutamine and lysine peptide residues has been used for modifying protein's structure. However, its enzymatic performance on albuminoids such as collagen was still not completely illustrated. Herein, we investigated the crosslinking efficiency of films preheated at different temperatures and estimated its physicochemical properties. The electrophoresis results showed that the extracted collagen had typical triple helix structure but reduced and even disappeared as temperature increased. Accordingly, X-ray diffraction (XRD) indicated that the amount of triple helices decreased, corresponding to the decreases in thermal stability and mechanical properties of films. TGase crosslinking decreased the thickness of all films, while mechanical properties and thermal stability had a significant improvement especially at 45 °C and 65 °C. With the proper equilibrium of denature temperature and TGase crosslinking, the tailored film-forming properties of collagen can offer a potential to engineer collagenic material for biodegradable and edible packaging applications.