タンパク質チロシン硫酸化と炭水化物硫酸塩を評価するための新しいツール

硫酸化は、タンパク質上の細胞外グリカンとチロシン残基の一般的な修飾であり、多くのシグナル伝達経路と相互作用において重要です。硫酸化を触媒する酵素であるスルホトランスフェラーゼを研究するための既存の方法は、面倒で低スループットです。Biochemical Journalに掲載された最近の研究では、キナーゼフィールドから確立された生化学的アッセイを再利用し、それらをスルホトランスフェラーゼの特性評価に適用しました。キナーゼ阻害剤のライブラリーの生化学スクリーニングにより、RAFキナーゼを標的とする化合物がスルホトランスフェラーゼを阻害するように再利用される可能性があることが明らかになりました。スルホトランスフェラーゼの利用可能な構造とともに、これらの研究は、これらの重要な酵素の生物学的機能を調べるための化学ツールの開発への扉を開きます。

Sulfation is a common modification of extracelluar glycans and tyrosine residues on proteins, which is important in many signalling pathways and interactions. Existing methods for studying sulfotransferases, the enzymes that catalyse sulfation, are cumbersome and low-throughput. Recent studies published in the Biochemical Journal have repurposed established biochemical assays from the kinase field and applied them to the characterisation of sulfotransferases. Biochemical screening of a library of kinase inhibitors revealed that compounds that target RAF kinases may also be repurposed to inhibit sulfotransferases. Together with the available structures of sulfotransferases, these studies open the door to the development of chemical tools to probe the biological functions of these important enzymes.