フレーバーの多様性とワインの品質に対するHanseniaspora Vineaeの影響のゲノムおよびトランスクリプトームの基礎

Hanseniasporaは、ブドウ関連微生物叢の約70％を表すApicculate酵母グループの主要な属です。Hanseniaspora vineaeは、他の非サッカロミセス種と比較して、高品質のワイン生産の有望な種として浮上しています。Saccharomyces cerevisiaeを備えたH. vineaeが生産したワインは、S。cerevisiaeだけで生産されたワインよりも強烈なフルーティーなフレーバーと複雑さを一貫して示しています。この研究では、H。vineaeの2つの株のゲノム配列決定、組み立て、および系統解析により、それがサッカロミセス複合体のメンバーであり、このクレードから全ゲノム複製（WGD）イベントの前に分岐したことが示されました。H. vineaeゲノムでは、14の完全に配列決定された工業用S. cerevisiaeゲノムと比較して、H。vineaeゲノムで特定のフレーバー遺伝子の重複と欠席が特定されました。2-フェニルエチルアルコールやベンジルアルコールなどの2-フェニルエチルおよびフェニルプロパノイドの形成の増加は、H。vineae芳香酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸アミノ酸）およびフェニルピルビン酸デカリルゼ（ARO10）の遺伝子重複によって説明される可能性があります。発酵条件下でのトランスクリプトームおよび香りのプロファイルは、これらの遺伝子が関連化合物の産生に結合された定常期の開始時に高度に発現したことを確認しました。S. cerevisiaeがそれと比較してH. vineaeによって生成される非常に高いレベルのアセテートエステルは、アルコールアセチルトランスフェラーゼ（Aatase）ドメインを含む6つの新規タンパク質の同定と一致しています。分岐鎖アミノ酸トランスアミナーゼ（BAT2）およびアシルコエンザイムA（アシルCoA）/エタノールOアシルトランスフェラーゼ（EEB1）遺伝子の非存在は、H。vineaeの分岐鎖高アルコール、脂肪酸、およびエチルの産生の減少の減少の産生の減少と相関しています。それぞれエステル。私たちの研究は、発酵芳香剤を決定する遺伝子を理解し、潜在的に利用するための維持を提供します。ブドウの非鎮痛剤酵母の膨大な多様性は、アピカレート属Hanseniaspora vineaeの2つの天然株の2つの天然株によって支配されています。高品質のゲノムを得るために発酵性能が選択されました。ここでは、3つの発酵ステップ中に系統発生分析とH. vineaeの完全なトランスクリプトームと香りのメタボロームを提示します。この種は、ベンゼノイド、フェニルプロパノイド、アセテート由来の化合物など、サッカロミセスよりも著しく豊富な風味化合物の多様性を生成しました。H. vineaeの多様なアセチルトランスフェラーゼドメインを持つS. cerevisiae ATFとは異なる6つのタンパク質の同定は、この酵素活性に関連する在来遺伝子変異体の関連源を提供します。H. vineaeでのベンゼノイド合成能力の発見は、植物のフェニルアラニンリアーゼによって触媒される代替経路を希釈するための新しい真核生物モデルを提供します。

Hanseniaspora is the main genus of the apiculate yeast group that represents approximately 70% of the grape-associated microflora. Hanseniaspora vineae is emerging as a promising species for quality wine production compared to other non-Saccharomyces species. Wines produced by H. vineae with Saccharomyces cerevisiae consistently exhibit more intense fruity flavors and complexity than wines produced by S. cerevisiae alone. In this work, genome sequencing, assembling, and phylogenetic analysis of two strains of H. vineae showed that it is a member of the Saccharomyces complex and it diverged before the whole-genome duplication (WGD) event from this clade. Specific flavor gene duplications and absences were identified in the H. vineae genome compared to 14 fully sequenced industrial S. cerevisiae genomes. The increased formation of 2-phenylethyl acetate and phenylpropanoids such as 2-phenylethyl and benzyl alcohols might be explained by gene duplications of H. vineae aromatic amino acid aminotransferases (ARO8 and ARO9) and phenylpyruvate decarboxylases (ARO10). Transcriptome and aroma profiles under fermentation conditions confirmed these genes were highly expressed at the beginning of stationary phase coupled to the production of their related compounds. The extremely high level of acetate esters produced by H. vineae compared to that by S. cerevisiae is consistent with the identification of six novel proteins with alcohol acetyltransferase (AATase) domains. The absence of the branched-chain amino acid transaminases (BAT2) and acyl coenzyme A (acyl-CoA)/ethanol O-acyltransferases (EEB1) genes correlates with H. vineae's reduced production of branched-chain higher alcohols, fatty acids, and ethyl esters, respectively. Our study provides sustenance for understanding and potentially utilizing genes that determine fermentation aromas.IMPORTANCE The huge diversity of non-Saccharomyces yeasts in grapes is dominated by the apiculate genus Hanseniaspora Two native strains of Hanseniaspora vineae applied to winemaking because of their high oenological potential in aroma and fermentation performance were selected to obtain high-quality genomes. Here, we present a phylogenetic analysis and the complete transcriptome and aroma metabolome of H. vineae during three fermentation steps. This species produced significantly richer flavor compound diversity than Saccharomyces, including benzenoids, phenylpropanoids, and acetate-derived compounds. The identification of six proteins, different from S. cerevisiae ATF, with diverse acetyltransferase domains in H. vineae offers a relevant source of native genetic variants for this enzymatic activity. The discovery of benzenoid synthesis capacity in H. vineae provides a new eukaryotic model to dilucidate an alternative pathway to that catalyzed by plants' phenylalanine lyases.