GAL4-VP16は、異常に強力な転写活性化因子です

最近の研究では、転写活性化因子のクラスが定義されており、そのメンバーは酵母、植物、昆虫、哺乳類細胞の転写を活性化します。これらのタンパク質には2つの部分が含まれています。1つはDNA結合を指示し、もう1つは活性化領域と呼ばれ、おそらく転写機構のある成分と相互作用します。活性化領域は通常、酸性であり、おそらく少なくとも部分的にはアルファヘリックスである構造の不十分な側面を必要とします。ここでは、このクラスの新しいメンバーについて説明します。これは、酵母活性化因子GAL4のDNA結合フラグメントを単純ヘルペスウイルスタンパク質VP16の非常に酸性部分に融合することによって形成されています（参照11; VMW65とも呼ばれます）。VP16は、そのアミノ末端配列を使用して、プロモーターのDNA配列を認識する1つ以上の宿主エンコードタンパク質に付着することにより、即時の初期ウイルス遺伝子の転写を活性化します。ハイブリッドタンパク質（GAL4-VP16）が、遺伝子の近くまたは遠くに結合したときに哺乳類細胞で異常に効率的に転写を活性化することを示します。VP16の活性化領域は、最大的に強力である可能性があり、そのような強力な活性化因子がウイルスによってエンコードされることは偶然ではないことを示唆しています。

Recent work has defined a class of transcriptional activators, members of which activate transcription in yeast, plant, insect and mammalian cells. These proteins contain two parts: one directs DNA binding and the other, called the activating region, presumably interacts with some component of the transcriptional machinery. Activating regions are typically acidic and require some poorly-understood aspect of structure, probably at least in part an alpha-helix. Here we describe a new member of this class, formed by fusing a DNA-binding fragment of the yeast activator GAL4 to a highly acidic portion of the herpes simplex virus protein VP16 (ref. 11; also called Vmw65). VP16 activates transcription of immediate early viral genes by using its amino-terminal sequences to attach to one or more host-encoded proteins that recognise DNA sequences in their promoters. We show that the hybrid protein (GAL4-VP16) activates transcription unusually efficiently in mammalian cells when bound close to, or at large distances from the gene. We suggest that the activating region of VP16 may be near-maximally potent and that it is not coincidental that such a strong activator is encoded by a virus.