Jドメインタンパク質の機能、進化、および構造

HSP70シャペロンシステムは、ほぼすべての生物とほぼすべての細胞内コンパートメントに存在する非常に用途の広い機械です。それらは、タンパク質（再）折りたたみ、人身売買、改造、分解、および分解の促進を通じて、多くの基本的なプロセスで機能します。HSP70マシンは、共同チャペロンによって規制されています。タンパク質を含むJ-ドメイン（JDP）は、HSP70 Co-Chaperonesの最大ファミリーであり、Hsp70関数を機能的に指定および指示する決定的な役割を果たします。JDPの多くの機能は理解されていません。しかし、多くのJDPの専門家が、Gdansk（ポーランド）のCSSIが後援するワークショップに集まり、J-Domainタンパク質機能、進化、および構造のさまざまな側面について議論しました。このレポートでは、HSP70研究の分野で将来の開発を指示するために到達した主な調査結果とコンセンサスを提示します。

Hsp70 chaperone systems are very versatile machines present in nearly all living organisms and in nearly all intracellular compartments. They function in many fundamental processes through their facilitation of protein (re)folding, trafficking, remodeling, disaggregation, and degradation. Hsp70 machines are regulated by co-chaperones. J-domain containing proteins (JDPs) are the largest family of Hsp70 co-chaperones and play a determining role functionally specifying and directing Hsp70 functions. Many features of JDPs are not understood; however, a number of JDP experts gathered at a recent CSSI-sponsored workshop in Gdansk (Poland) to discuss various aspects of J-domain protein function, evolution, and structure. In this report, we present the main findings and the consensus reached to help direct future developments in the field of Hsp70 research.