細菌細胞エンベロープへのバクテリオファージMS2溶解タンパク質の特定の挿入による大腸菌の自己分解系の誘導

大腸菌におけるRNA細菌MS2のクローン化された溶解遺伝子の発現によって誘導される細菌溶解は、ペニシリン誘発性溶解と同じ調節制御メカニズムの下にあることが示されました。それは厳しい反応によって制御され、大腸菌がpH 5で成長したときに耐性の現象を示しました。ミュレインの微細構造の変化は、細胞の最古の生理学的変化であり、細胞溶解の開始とムレイン合成の阻害の10分前に起こることがわかりました。グリカン鎖の平均長と、時間遅れでは架橋の程度が変化し、溶解性トランスグリコシラーゼとDD-インンドペプチダーゼが引き起こされたことを示しています。イソピクニックスクロース勾配の遠心分離による膜の広範な分離後、溶解タンパク質は主に細胞質膜および中間密度の一部に、そしてより低い程度では、成長条件に関係なく外側膜に存在していました。ただし、溶解性条件下でのみ、内膜と外膜間の接着部位の数が17％増加する可能性があります。したがって、溶解と溶解タンパク質誘発性接着部位の形成との間の偶然の関係が存在するようです。

Bacterial lysis induced by the expression of the cloned lysis gene of the RNA bacteriophage MS2 in Escherichia coli was shown to be under the same regulatory control mechanisms as penicillin-induced lysis. It was controlled by the stringent response and showed the phenomenon of tolerance when E. coli was grown at pH 5. Changes in the fine structure of the murein were found to be the earliest physiological changes in the cell, taking place 10 min before the onset of cellular lysis and inhibition of murein synthesis. Both the average length of the glycan strands and, with a time lag, the degree of cross-linkage were altered, indicating that a lytic transglycosylase and a DD-endopeptidase had been triggered. After extensive separation of the membranes by isopycnic sucrose gradient centrifugation, the lysis protein was present predominantly in the cytoplasmic membrane and in a fraction of intermediate density and, to a lesser degree, in the outer membrane, irrespective of the conditions of growth. However, only under lysis-permissive conditions could a 17% increase in the number of adhesion sites between the inner and outer membranes be observed. Thus, a casual relationship between lysis and the formation of lysis protein-induced adhesion sites seems to exist.