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Malaria journal2019Jan03Vol.18issue(1)

サグリンは熱帯熱マラリア原虫の蚊唾液腺受容体ですか?

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

背景:2つの50 kDaホモダイマーで構成される100 kDaタンパク質であるサグリンは、アノフェレスガンビアの唾液腺に存在し、スポロジウムベルゲイおよび熱帯熱マラリア原虫(PF)のスポロジウム(SPZ)の必須受容体と考えられており、SPZを認識してSPZを認識します。、結合し、蚊の唾液腺に感染します。ただし、ここで報告されているサグリンの表現の空間的および時間的パターンは、このモデルがサグリンのSPZ相互作用を完全に説明していないことを示唆しています。 結果:サグリンタンパク質は、ANの唾液腺の内側および近似葉のみではなく、内側葉および近位葉ではのみではなく、間接免疫蛍光顕微鏡で検出されました。ガンビア;発現のパターンは、蚊の年齢または生理学的状態とは無関係でした。これらの結果は、それぞれQRT-PCRとウエスタンブロット分析を使用した定常状態のサグリン転写産物とタンパク質発現によって確認されました。サグリンは内側葉の細胞の基底表面に局在しており、他の場所では検出できませんでした(細胞内、外側または頂端膜、細胞の分泌液胞、または唾液管上で)。唾液腺の近位外側葉の細胞では、サグリンは明らかに細胞内であり、細胞表面のいずれにも局在していませんでした。トランスジェニックアノフェレスのステファンシが生成され、それが生成されました。唾液腺の遠位外側葉のガンビアのサグリン。追加のサグリンの発現は、同じ配偶子細胞を含む血液食事で与えられた非トランスジェニック兄弟と比較して、PFSPZによる感染を促進しませんでした。 結論:SPZの主要な目的地である唾液腺の遠位側葉にサグリンが存在しないことは、サグリンがSPZプラズモジウムの必須受容体ではないことを示唆しています。トランスジェニックの唾液腺の遠位側葉におけるサグリン発現の増加間の相関の欠如。StephensiおよびPFSPZ感染は、SaglinがSPZをマラリア原虫の必須唾液腺受容体ではないこととも一致しています。

背景:2つの50 kDaホモダイマーで構成される100 kDaタンパク質であるサグリンは、アノフェレスガンビアの唾液腺に存在し、スポロジウムベルゲイおよび熱帯熱マラリア原虫(PF)のスポロジウム(SPZ)の必須受容体と考えられており、SPZを認識してSPZを認識します。、結合し、蚊の唾液腺に感染します。ただし、ここで報告されているサグリンの表現の空間的および時間的パターンは、このモデルがサグリンのSPZ相互作用を完全に説明していないことを示唆しています。 結果:サグリンタンパク質は、ANの唾液腺の内側および近似葉のみではなく、内側葉および近位葉ではのみではなく、間接免疫蛍光顕微鏡で検出されました。ガンビア;発現のパターンは、蚊の年齢または生理学的状態とは無関係でした。これらの結果は、それぞれQRT-PCRとウエスタンブロット分析を使用した定常状態のサグリン転写産物とタンパク質発現によって確認されました。サグリンは内側葉の細胞の基底表面に局在しており、他の場所では検出できませんでした(細胞内、外側または頂端膜、細胞の分泌液胞、または唾液管上で)。唾液腺の近位外側葉の細胞では、サグリンは明らかに細胞内であり、細胞表面のいずれにも局在していませんでした。トランスジェニックアノフェレスのステファンシが生成され、それが生成されました。唾液腺の遠位外側葉のガンビアのサグリン。追加のサグリンの発現は、同じ配偶子細胞を含む血液食事で与えられた非トランスジェニック兄弟と比較して、PFSPZによる感染を促進しませんでした。 結論:SPZの主要な目的地である唾液腺の遠位側葉にサグリンが存在しないことは、サグリンがSPZプラズモジウムの必須受容体ではないことを示唆しています。トランスジェニックの唾液腺の遠位側葉におけるサグリン発現の増加間の相関の欠如。StephensiおよびPFSPZ感染は、SaglinがSPZをマラリア原虫の必須唾液腺受容体ではないこととも一致しています。

BACKGROUND: Saglin, a 100 kDa protein composed of two 50 kDa homodimers, is present in the salivary glands of Anopheles gambiae and has been considered an essential receptor for sporozoites (SPZ) of Plasmodium berghei and Plasmodium falciparum (Pf), allowing SPZ to recognize, bind to, and infect mosquito salivary glands. Spatial and temporal patterns of Saglin expression reported here, however, suggest that this model does not fully describe the Saglin-SPZ interaction. RESULTS: Saglin protein was detected by indirect immunofluorescence microscopy only in the medial and proximal-lateral lobes, but not in the distal-lateral lobes, of the salivary glands of An. gambiae; the pattern of expression was independent of mosquito age or physiological state. These results were confirmed by steady-state Saglin transcript and protein expression using qRT-PCR and Western-blot analysis, respectively. Saglin was localized to the basal surface of the cells of the medial lobes and was undetectable elsewhere (intracellularly, on the lateral or apical membranes, the cells' secretory vacuoles, or in the salivary duct). In the cells of the proximal lateral lobes of the salivary glands, Saglin was distinctly intracellular and was not localized to any of the cell surfaces. Transgenic Anopheles stephensi were produced that expressed An. gambiae Saglin in the distal lateral lobes of the salivary gland. Additional Saglin expression did not enhance infection by PfSPZ compared to non-transgenic siblings fed on the same gametocyte-containing blood meal. CONCLUSIONS: The absence of Saglin in the distal lateral lobes of the salivary glands, a primary destination for SPZ, suggests Saglin is not an essential receptor for Plasmodium SPZ. The lack of any correlation between increased Saglin expression in the distal lateral lobes of the salivary glands of transgenic An. stephensi and PfSPZ infection is also consistent with Saglin not being an essential salivary gland receptor for Plasmodium SPZ.

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