ヒトシナプトンマル複合体タンパク質Syce1の分子構造1

減数分裂中の染色体数の減少は、半数体生殖細胞の産生に不可欠であり、それによって肥沃度があります。これを達成するために、相同染色体は最初にタンパク質アセンブリであるシナプトンマル複合体（SC）によって一緒にシナプスされます。これは、交差してホモログの正確な分離を越えて遺伝交換を可能にします。哺乳類SCは、中心元素によって構造的に支持されている正中線の自己組織化を通して相同染色体を結合するSYCP1分子のジッパーのような配列で形成されます。SC中央要素には、5つのタンパク質SYCE1、SYCE3、66OS1、およびSYCE2-TEX12-THITが含まれています。ここでは、マルチアングル光散乱や小角X線散乱などのソリューション生物物理学的方法を介してヒトSyce1の構造を報告します。Syce1の構造コアは、Syce1二量体化を媒介するタンパク質のN末端半分内で、アミノ酸25-179によって形成されます。このαヘリカルコアは、2つのチェーンが反平行構成に配置される20 nmの長さの湾曲したコイルドコイル構造を採用します。この構造はフルレングスのsyce1内に保持され、そこでは長いC末端が拡張立体構造を採用して、長さ50 nmを超える細長い分子を達成します。SYCE1構造は、SC中央要素の構造的安定性を実現するために他の成分をテザーする物理的なストラットとして機能するITと互換性があります。

The reduction in chromosome number during meiosis is essential for the production of haploid germ cells and thereby fertility. To achieve this, homologous chromosomes are first synapsed together by a protein assembly, the synaptonemal complex (SC), which permits genetic exchange by crossing over and the subsequent accurate segregation of homologues. The mammalian SC is formed of a zipper-like array of SYCP1 molecules that bind together homologous chromosomes through self-assembly in the midline that is structurally supported by the central element. The SC central element contains five proteins-SYCE1, SYCE3, SIX6OS1, and SYCE2-TEX12-that permit SYCP1 assembly to extend along the chromosome length to achieve full synapsis. Here, we report the structure of human SYCE1 through solution biophysical methods including multi-angle light scattering and small-angle X-ray scattering. The structural core of SYCE1 is formed by amino acids 25-179, within the N-terminal half of the protein, which mediates SYCE1 dimerization. This α-helical core adopts a curved coiled-coil structure of 20-nm length in which the two chains are arranged in an anti-parallel configuration. This structure is retained within full-length SYCE1, in which long C-termini adopt extended conformations to achieve an elongated molecule of over 50 nm in length. The SYCE1 structure is compatible with it functioning as a physical strut that tethers other components to achieve structural stability of the SC central element.