Chaetomium Thermophilumからの新規キシロースレダクターゼの速度論と予測構造

上昇した温度でキシロースをキシリトールに変換するための酵素を求めている間、ギシロース還元酵素（XR）遺伝子が、好熱性真菌Chaetomium Thermophilumのゲノムで同定されました。この遺伝子は、大腸菌でhis6タグ付き融合タンパク質として異種発現し、機能と構造を特徴づけました。酵素は、NADPHとNADHに対して二重補因子特異​​性を示し、他の五角形よりもD-キシロースを好み、六法を調査します。Candida TenuisのXRに基づく相同性モデルが生成され、補因子結合部位のアーキテクチャが詳細に調査されました。ただし、その宿主の優れた好熱性にもかかわらず、酵素は熱安定ではありません。

While in search of an enzyme for the conversion of xylose to xylitol at elevated temperatures, a xylose reductase (XR) gene was identified in the genome of the thermophilic fungus Chaetomium thermophilum. The gene was heterologously expressed in Escherichia coli as a His6-tagged fusion protein and characterized for function and structure. The enzyme exhibits dual cofactor specificity for NADPH and NADH and prefers D-xylose over other pentoses and investigated hexoses. A homology model based on a XR from Candida tenuis was generated and the architecture of the cofactor binding site was investigated in detail. Despite the outstanding thermophilicity of its host the enzyme is, however, not thermostable.