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Nature plants2019Feb01Vol.5issue(2)

Sosekiベースの座標系は、シロイヌナズナのグローバル極性キューを解釈する

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Video-Audio Media
概要
Abstract

多細胞の発達には、体軸と比較して調整された細胞偏光、および配向細胞分裂への翻訳が必要です。植物では、細胞極性が生物軸にどのように接続され、分裂に翻訳されるかは不明です。ここでは、頂端底生物とradial骨の生物軸を統合して極細胞の縁に局在するシロイヌナズナのソセキタンパク質を特定します。局所化は組織の文脈に依存せず、細胞壁の完全性を必要とし、伝達可能なタンパク質特異的モチーフによって定義されます。Sosekiタンパク質の不明な機能のドメインは、動物の乱れた極性レギュレーターのDIXオリゴマー化ドメインに似ています。DIXのようなドメインの自己相互作用は、極性膜ドメインを定義する2番目のドメインとともに、エッジの局在化と分裂方向に影響を与えるために必要です。私たちの研究は、Sosekiタンパク質がグローバルな極性の手がかりを局所的に解釈し、細胞分裂方向に影響を与える可能性があることを示しています。さらに、この研究は、根本的な違いにもかかわらず、植物や動物の細胞極性メカニズムが同様のタンパク質ドメインに収束することを明らかにしています。

多細胞の発達には、体軸と比較して調整された細胞偏光、および配向細胞分裂への翻訳が必要です。植物では、細胞極性が生物軸にどのように接続され、分裂に翻訳されるかは不明です。ここでは、頂端底生物とradial骨の生物軸を統合して極細胞の縁に局在するシロイヌナズナのソセキタンパク質を特定します。局所化は組織の文脈に依存せず、細胞壁の完全性を必要とし、伝達可能なタンパク質特異的モチーフによって定義されます。Sosekiタンパク質の不明な機能のドメインは、動物の乱れた極性レギュレーターのDIXオリゴマー化ドメインに似ています。DIXのようなドメインの自己相互作用は、極性膜ドメインを定義する2番目のドメインとともに、エッジの局在化と分裂方向に影響を与えるために必要です。私たちの研究は、Sosekiタンパク質がグローバルな極性の手がかりを局所的に解釈し、細胞分裂方向に影響を与える可能性があることを示しています。さらに、この研究は、根本的な違いにもかかわらず、植物や動物の細胞極性メカニズムが同様のタンパク質ドメインに収束することを明らかにしています。

Multicellular development requires coordinated cell polarization relative to body axes, and translation to oriented cell division1-3. In plants, it is unknown how cell polarities are connected to organismal axes and translated to division. Here, we identify Arabidopsis SOSEKI proteins that integrate apical-basal and radial organismal axes to localize to polar cell edges. Localization does not depend on tissue context, requires cell wall integrity and is defined by a transferrable, protein-specific motif. A Domain of Unknown Function in SOSEKI proteins resembles the DIX oligomerization domain in the animal Dishevelled polarity regulator. The DIX-like domain self-interacts and is required for edge localization and for influencing division orientation, together with a second domain that defines the polar membrane domain. Our work shows that SOSEKI proteins locally interpret global polarity cues and can influence cell division orientation. Furthermore, this work reveals that, despite fundamental differences, cell polarity mechanisms in plants and animals converge on a similar protein domain.

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