Δ9-脂肪酸デサチュラーゼの構造と機能

Δ9-Fatty酸デサチュラーゼ（Δ9-デサチュラーゼ）は、動物細胞における不飽和脂肪酸生合成の速度制限酵素であり、アシルCOAのΔ9順でシス二舌結合を特異的に導入します。脂肪酸の化学構造は細胞膜の物理化学的特性を決定し、広範囲の細胞機能を調節するため、Δ9-デサチュラーゼによる脂肪酸への二重結合導入を特異的に実行する必要があります。報告されたステアイルコアデサチュラーゼ（SCD）1の結晶構造は、最も研究されているΔ9-デサチュラーゼの1つであり、二重結合導入の位置（Δ9）と立体構造（Δ9）と立体構造の根底にあるメカニズムを明らかにしました。。SCD1の結晶構造は、ショウジョウバエホモログを含む他のΔ9-デサチュラーゼの機能に関する洞察も提供しています。さらに、Δ9-デサチュラーゼのアミノ末端配列は、タンパク質分解において独自の役割を持つことが示されています。このレビューでは、タンパク質構造の観点からΔ9-デサチュラーゼの機能と調節の理解に最近の進歩を紹介します。

Δ9-Fatty acid desaturase (Δ9-desaturase) is a rate-limiting enzyme of unsaturated fatty acid biosynthesis in animal cells and specifically introduces a cis-double bond at the Δ9-position of acyl-CoA. Since the chemical structure of fatty acids determines the physicochemical properties of cellular membrane and modulates a broad range of cellular functions, double bond introduction into a fatty acid by Δ9-desaturase should be specifically carried out. Reported crystal structures of stearoyl-CoA desaturase (SCD)1, one of the most studied Δ9-desaturases, have revealed the mechanism underlying the determination of substrate preference, as well as the position (Δ9) and conformation (cis) of double bond introduction. The crystal structures of SCD1 have also provided insights into the function of other Δ9-desaturases, including Drosophila homologs. Moreover, the amino-terminal sequences of Δ9-desaturases are shown to have unique roles in protein degradation. In this review, we introduce recent advances in the understanding of the function and regulation of Δ9-desaturase from the standpoint of protein structure.