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2つのモデルペプチドBoC-ASP-PRO-AIB-X-NHME [X = HIS（1）およびX = Lys（2）]を合成して、イオン化可能な側鎖間の分子内静電相互作用をシミュレートしました。（CD3）2SOの270-MHz 1H NMRによる立体構造解析により、これら2つのペプチドの骨格二次構造は、連続したカルボキシ末端NHグループを含む2つの強力な分子内水素結合によって安定化されていることが明らかになりました。1H NMR化学シフトは、1、2、および保護された誘導体であるBoc-ASP（OBZL）-Pro-Aib-His-Nhme（3）で測定されました。これらのシフトは、異なるイオン化状態でモデル化合物Ac-Lys-NHME、Boc-ASP-NHME、およびBOC-HIS-NHMEについても測定されました。イオン化感受性レポーター共鳴の化学シフトの分析は、リシルペプチド2における強力な分子内塩橋の形成とヒスチジルペプチドの中程度の強度の橋の形成を示唆しています。1-3は、分子内の塩橋の形成がバックボーンの柔軟性の低下をもたらすことを示唆しています。結果は、近接効果が分子内イオンペアの相互作用にはるかに大きな安定性をもたらすことを確立しています。ペプチド1の塩橋の相互作用は、溶媒培地の誘電率に対する顕著な感度を示しています。結果は、これらのペプチドがタンパク質の構造ダイナミクスにおける塩橋の役割の優れたシミュレーターであることを示唆しています。
2つのモデルペプチドBoC-ASP-PRO-AIB-X-NHME [X = HIS（1）およびX = Lys（2）]を合成して、イオン化可能な側鎖間の分子内静電相互作用をシミュレートしました。（CD3）2SOの270-MHz 1H NMRによる立体構造解析により、これら2つのペプチドの骨格二次構造は、連続したカルボキシ末端NHグループを含む2つの強力な分子内水素結合によって安定化されていることが明らかになりました。1H NMR化学シフトは、1、2、および保護された誘導体であるBoc-ASP（OBZL）-Pro-Aib-His-Nhme（3）で測定されました。これらのシフトは、異なるイオン化状態でモデル化合物Ac-Lys-NHME、Boc-ASP-NHME、およびBOC-HIS-NHMEについても測定されました。イオン化感受性レポーター共鳴の化学シフトの分析は、リシルペプチド2における強力な分子内塩橋の形成とヒスチジルペプチドの中程度の強度の橋の形成を示唆しています。1-3は、分子内の塩橋の形成がバックボーンの柔軟性の低下をもたらすことを示唆しています。結果は、近接効果が分子内イオンペアの相互作用にはるかに大きな安定性をもたらすことを確立しています。ペプチド1の塩橋の相互作用は、溶媒培地の誘電率に対する顕著な感度を示しています。結果は、これらのペプチドがタンパク質の構造ダイナミクスにおける塩橋の役割の優れたシミュレーターであることを示唆しています。
Two model peptides Boc-Asp-Pro-Aib-X-NHMe [X = His (1) and X = Lys (2)] were synthesized to simulate intramolecular electrostatic interactions between ionizable side chains. Conformational analysis by 270-MHz 1H NMR in (CD3)2SO reveals that the backbone secondary structures of these two peptides are stabilized by two strong intramolecular hydrogen bonds, involving the consecutive carboxy-terminal NH groups. 1H NMR chemical shifts were measured in 1, 2, and a protected derivative, Boc-Asp(OBzl)-Pro-Aib-His-NHMe (3). These shifts were also measured for the model compounds Ac-Lys-NHMe, Boc-Asp-NHMe, and Boc-His-NHMe in their different states of ionization. An analysis of the chemical shifts of the ionization-sensitive reporter resonances suggests the formation of a strong intramolecular salt bridge in the lysyl peptide 2 and a bridge of moderate strength in the histidyl peptide 1. A comparison of the temperature dependence of chemical shifts in peptides 1-3 suggests that intramolecular salt bridge formation results in diminished backbone flexibility. The results establish that proximity effects confer far greater stability to intramolecular ion pair interactions vis-a-vis their intermolecular counterparts. The salt bridge interaction in peptide 1 displays a remarkable sensitivity to the dielectric constant of the solvent medium. The results suggest that these peptides are good simulators of the role of salt bridges in the structural dynamics of proteins.
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