鞭毛cappingタンパク質の構造分析pyloriから逃げた

Helicobacter Pyloriは、胃十二指腸粘膜に感染し、ヒトに消化性潰瘍を引き起こす病原性鞭毛菌です。FLIDは、鞭毛フィラメントの遠位端をキャップし、フィラメントの成長に不可欠です。さらに、FlidはH. pylori感染を診断および予防するために研究されています。ここでは、H。pyloriFlid（Hpflid）の構造ベースの分子研究を報告します。2.6Å分解能でのHPFLIDの結晶構造は、4ドメイン（D2-D5）構造を示し、D3ドメインは他の3つのドメイン（D2、D4、およびD5）に囲まれた中央プラットフォームを形成します。HPFLIDドメインD2およびD3は、Flid Orthologsのドメインに似ていますが、D4ドメインとD5ドメインはHPFLID専用です。さらに、抗Hを使用したELISA分析。ピロリ抗体は、HPFLID特異的D4およびD5ドメインがD2およびD3ドメインと比較して非常に抗原性であることを実証しました。まとめて、我々の構造的および血清学的分析は、HPFLIDドメインの構造的役割を強調し、ワクチンと診断開発の分子基盤を提供します。

Helicobacter pylori is a pathogenic flagellated bacterium that infects the gastroduodenal mucosa and causes peptic ulcers in humans. FliD caps the distal end of the flagellar filament and is essential in filament growth. Moreover, FliD has been studied to diagnose and prevent H. pylori infection. Here, we report structure-based molecular studies of H. pylori FliD (hpFliD). A crystal structure of hpFliD at 2.6 Å resolution presents a four-domain (D2-D5) structure, where the D3 domain forms a central platform surrounded by the other three domains (D2, D4, and D5). hpFliD domains D2 and D3 structurally resemble those of FliD orthologs, whereas the D4 and D5 domains are exclusive to hpFliD. Moreover, our ELISA analysis using anti-H. pylori antibodies demonstrated that the hpFliD-specific D4 and D5 domains are highly antigenic compared to the D2 and D3 domains. Collectively, our structural and serological analyses underscore the structural role of hpFliD domains and provide a molecular basis for vaccine and diagnosis development.