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ラット肝臓のGalNAc（Alpha-1-0）Ser/Thr結合の合成の細胞内部位を研究しました。ポリペプチドの特異的および総活性：n-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ（アポムシンを外因性受容体として使用）は、ゴルジ装置に由来する膜画分で非常に濃縮されていました。粗く滑らかな小胞体からの膜では、実質的に活性は検出されませんでした。上記のオルガネラの小胞（密閉され、in vivoと同じ膜の地形の向きの）は、in vitroでのアッセイでUDP-galnacをルーメンに移動させることができました。ゴルジ小胞への初期転座速度は、粗く滑らかな小胞体からの小胞へのそれよりも4〜6倍高かった。UDP-GALNACのゴルジ小胞への転座は、8〜10ミクロムの見かけのkmを伴う温度依存性と飽和状態でした。ウリジンと糖の異なる放射性同位体で標識されたUDP-GALNACを使用して、無傷の糖ヌクレオチドが管腔UMPの出口と結合した反応で移行されていることを決定しました。UDP-GALNACの転座後、galNACの内因性高分子受容体への移動は、粗く滑らかな小胞体からのgolgi小胞では検出されませんでした。上記は、プロテオグリカンの結合領域のO-キシロシル化に関する以前の研究とともに結果として生じます（Nuwayhid、N.、Glaser、J.H.、Johnson、J.C.、Conrad、H.E.、Hauser、S.C。、およびHirschberg、C.B。（1986）J。Biol。Chem。261、12936-12941）ラット肝臓では、ゴルジ装置でO-グリコシル化反応の大部分が発生することを強く示唆しています。
ラット肝臓のGalNAc（Alpha-1-0）Ser/Thr結合の合成の細胞内部位を研究しました。ポリペプチドの特異的および総活性：n-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ（アポムシンを外因性受容体として使用）は、ゴルジ装置に由来する膜画分で非常に濃縮されていました。粗く滑らかな小胞体からの膜では、実質的に活性は検出されませんでした。上記のオルガネラの小胞（密閉され、in vivoと同じ膜の地形の向きの）は、in vitroでのアッセイでUDP-galnacをルーメンに移動させることができました。ゴルジ小胞への初期転座速度は、粗く滑らかな小胞体からの小胞へのそれよりも4〜6倍高かった。UDP-GALNACのゴルジ小胞への転座は、8〜10ミクロムの見かけのkmを伴う温度依存性と飽和状態でした。ウリジンと糖の異なる放射性同位体で標識されたUDP-GALNACを使用して、無傷の糖ヌクレオチドが管腔UMPの出口と結合した反応で移行されていることを決定しました。UDP-GALNACの転座後、galNACの内因性高分子受容体への移動は、粗く滑らかな小胞体からのgolgi小胞では検出されませんでした。上記は、プロテオグリカンの結合領域のO-キシロシル化に関する以前の研究とともに結果として生じます（Nuwayhid、N.、Glaser、J.H.、Johnson、J.C.、Conrad、H.E.、Hauser、S.C。、およびHirschberg、C.B。（1986）J。Biol。Chem。261、12936-12941）ラット肝臓では、ゴルジ装置でO-グリコシル化反応の大部分が発生することを強く示唆しています。
We have studied the subcellular site of synthesis of the GalNAc(alpha-1-0) Ser/Thr linkage in rat liver. The specific and total activities of polypeptide:N-acetylgalactosaminyltransferase (using apomucin as exogenous acceptor) were highly enriched in membrane fractions derived from the Golgi apparatus; virtually no activity was detected in membranes from the rough and smooth endoplasmic reticulum. Vesicles of the above organelles (which were sealed and of the same membrane topographical orientation as in vivo) were able to translocate UDP-GalNAc into their lumen in an assay in vitro; the initial translocation rate into Golgi vesicles was 4-6-fold higher than that into vesicles from the rough and smooth endoplasmic reticulum. Translocation of UDP-GalNAc into Golgi vesicles was temperature dependent and saturable with an apparent Km of 8-10 microM. UDP-GalNAc labeled with different radioisotopes in the uridine and sugar was used to determine that the intact sugar nucleotide was being translocated in a reaction coupled to the exit of luminal UMP. Following translocation of UDP-GalNAc, transfer of GalNAc into endogenous macromolecular acceptors was detected in Golgi vesicles and not in those from the rough and smooth endoplasmic reticulum. The above results together with previous studies on the O-xylosylation of the linkage region of proteoglycans (Nuwayhid, N., Glaser, J.H., Johnson, J.C., Conrad, H.E., Hauser, S.C., and Hirschberg, C.B. (1986) J. Biol. Chem. 261, 12936-12941) strongly suggest that, in rat liver, the bulk of O-glycosylation reactions occur in the Golgi apparatus.
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