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The Biochemical journal1987Mar15Vol.242issue(3)

活性部位に関与するアビジンリジン残基のビオチン結合部位に関する研究

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
概要
Abstract

卵白アビジンは、1-フルオロ-2,4-ジニトロベンゼンで処理されました。アビジンサブユニットあたり平均1つのリジン残基の修飾により、ビオチン結合が完全に喪失しました。2,4-ジニトロフェニル化アビジンから得られたトリプシンペプチドは、逆相H.P.L.Cによって分別されました。3つのペプチドには、2,4-ジニトロフェニル基が含まれていました。アミノ酸分析により、リジン残基45、94、および111が修正されており、おそらくビオチン結合部位の一部であることが明らかになりました。

卵白アビジンは、1-フルオロ-2,4-ジニトロベンゼンで処理されました。アビジンサブユニットあたり平均1つのリジン残基の修飾により、ビオチン結合が完全に喪失しました。2,4-ジニトロフェニル化アビジンから得られたトリプシンペプチドは、逆相H.P.L.Cによって分別されました。3つのペプチドには、2,4-ジニトロフェニル基が含まれていました。アミノ酸分析により、リジン残基45、94、および111が修正されており、おそらくビオチン結合部位の一部であることが明らかになりました。

Egg-white avidin was treated with 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene. Modification of an average of one lysine residue per avidin subunit caused the complete loss of biotin binding. Tryptic peptides obtained from the 2,4-dinitrophenylated avidin were fractionated by reversed-phase h.p.l.c. Three peptides contained the 2,4-dinitrophenyl group. Amino acid analysis revealed that lysine residues 45, 94 and 111 are modified and probably comprise part of the biotin-binding site.

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