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アルブミンの分析は、診断検査において臨床的に重要であり、アルブミンを介した薬物送達と治療法に関する研究研究にとって明らかな価値があります。現在の免疫測定法、機器の技術、およびアルブミン検出のための比色法は、高価、厄介、または鈍感です。ここでは、凝集誘導放出（AIE）特性を備えた水溶性テトラゾール便落統一誘導体のクラスが、アルブミン検出のための新しい蛍光プローブとして導入されています。それらは、アルブミンによる部位固有の結合によって選択的に明るくすることができます。得られたアルブミン蛍光アッセイは、低い検出限界（0.21 nm）、水性バッファーの高い堅牢性（pH = 6-9）、および定量化のための広範な調整可能な線形動的範囲（0.02-3000 mg/L）を示します。テトラゾール酸機能は、プローブに優れた水溶解度（> 0.01 m）とアルブミンへの高い結合親和性（Kd =0.25μm）を延長します。検出メカニズムを探索するために、アルブミン上の3つのユニークな極性結合部位が計算され、多価のテトラゾート - リジン相互作用がAIEプローブの分子運動の緊密な結合と制限に寄与します。リジン残基の重要な役割は、ポリL-リジンの検出によって検証されています。さらに、蛍光剤法を適用して、臨床サンプルの尿中アルブミンを定量化し、複雑な生物液におけるアルブミン分析のための実現可能かつ実用的な戦略であることがわかりました。
アルブミンの分析は、診断検査において臨床的に重要であり、アルブミンを介した薬物送達と治療法に関する研究研究にとって明らかな価値があります。現在の免疫測定法、機器の技術、およびアルブミン検出のための比色法は、高価、厄介、または鈍感です。ここでは、凝集誘導放出（AIE）特性を備えた水溶性テトラゾール便落統一誘導体のクラスが、アルブミン検出のための新しい蛍光プローブとして導入されています。それらは、アルブミンによる部位固有の結合によって選択的に明るくすることができます。得られたアルブミン蛍光アッセイは、低い検出限界（0.21 nm）、水性バッファーの高い堅牢性（pH = 6-9）、および定量化のための広範な調整可能な線形動的範囲（0.02-3000 mg/L）を示します。テトラゾール酸機能は、プローブに優れた水溶解度（> 0.01 m）とアルブミンへの高い結合親和性（Kd =0.25μm）を延長します。検出メカニズムを探索するために、アルブミン上の3つのユニークな極性結合部位が計算され、多価のテトラゾート - リジン相互作用がAIEプローブの分子運動の緊密な結合と制限に寄与します。リジン残基の重要な役割は、ポリL-リジンの検出によって検証されています。さらに、蛍光剤法を適用して、臨床サンプルの尿中アルブミンを定量化し、複雑な生物液におけるアルブミン分析のための実現可能かつ実用的な戦略であることがわかりました。
The analysis of albumin has clinical significance in diagnostic tests and obvious value to research studies on the albumin-mediated drug delivery and therapeutics. The present immunoassay, instrumental techniques, and colorimetric methods for albumin detection are either expensive, troublesome, or insensitive. Herein, a class of water-soluble tetrazolate-functionalized derivatives with aggregation-induced emission (AIE) characteristics is introduced as novel fluorescent probes for albumin detection. They can be selectively lighted up by site-specific binding with albumin. The resulting albumin fluorescent assay exhibits a low detection limit (0.21 nM), high robustness in aqueous buffer (pH = 6-9), and a broad tunable linear dynamic range (0.02-3000 mg/L) for quantification. The tetrazolate functionality endows the probes with a superior water solubility (>0.01 M) and a high binding affinity to albumin (KD = 0.25 μM). To explore the detection mechanism, three unique polar binding sites on albumin are computationally identified, where the multivalent tetrazolate-lysine interactions contribute to the tight binding and restriction of the molecular motion of the AIE probes. The key role of lysine residues is verified by the detection of poly-l-lysine. Moreover, we applied the fluorogenic method to quantify urinary albumin in clinical samples and found it a feasible and practical strategy for albumin analysis in complex biological fluids.
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