F1-ATPaseの高エネルギー変換効率の起源に関する洞察

F1-ATPaseの回転結合メカニズムの理解は、X線結晶学、単一分子イメージング、および理論モデルの進歩により、過去10年間で大幅に強化されました。最近、Volkán-KacsóとMarcus [S.Volkán-Kacsó、R。A。Marcus、Proc。natl。アカデミー。SCI。U.S.A. 112、14230（2015）]は、アデノシン三リン酸（ATP）/アデノシン二リン酸（ADP）の為替レーティング率の観察されたγ回転角依存性を説明するために、弾性構造変形項と組み合わせたマーカス反応理論に基づいた洞察に満ちた熱力学モデルを提示しました。F1-ATPaseの。このモデルは単一分子データの相関に成功していますが、利用可能な理論的結果と一致していません。モデルの改訂について説明します。これは、シミュレーション結果とF1-ATPaseローターコンプライアンスに関するその他の実験データとの一貫性をもたらします。F1-ATPaseによるATP加水分解で解放された自由エネルギーは、熱として急速に散逸しているため、回転に直接寄与することはできませんが、それでもF1-ATPaseが最大の効率に近づいて機能する方法を示します。この驚くべき結果は、ATPとその加水分解生成物ADPおよびPIの明確な経路に沿ったPIの微分結合の結果です。

Our understanding of the rotary-coupling mechanism of F1-ATPase has been greatly enhanced in the last decade by advances in X-ray crystallography, single-molecular imaging, and theoretical models. Recently, Volkán-Kacsó and Marcus [S. Volkán-Kacsó, R. A. Marcus, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 112, 14230 (2015)] presented an insightful thermodynamic model based on the Marcus reaction theory coupled with an elastic structural deformation term to explain the observed γ-rotation angle dependence of the adenosine triphosphate (ATP)/adenosine diphosphate (ADP) exchange rates of F1-ATPase. Although the model is successful in correlating single-molecule data, it is not in agreement with the available theoretical results. We describe a revision of the model, which leads to consistency with the simulation results and other experimental data on the F1-ATPase rotor compliance. Although the free energy liberated on ATP hydrolysis by F1-ATPase is rapidly dissipated as heat and so cannot contribute directly to the rotation, we show how, nevertheless, F1-ATPase functions near the maximum possible efficiency. This surprising result is a consequence of the differential binding of ATP and its hydrolysis products ADP and Pi along a well-defined pathway.