アンジオテンシン変換酵素阻害ペプチドの分子相互作用、バイオアベイラビリティ、および細胞メカニズム

食物由来のアンジオテンシン変換酵素阻害（ACEI）ペプチドは、高血圧の管理における合成薬の潜在的な代替品として大きな関心を抱いています。ペプチドのサイズと配列は、その効力、バイオアベイラビリティ、および細胞メカニズムを決定する2つの重要な要因です。ACEとACEIペプチドの間の分子相互作用研究は、強力なACEIペプチドが一般に、C末端からの3番目、2番目、および1位の位置でそれぞれ疎水性、積極的に帯電した、芳香族または環状アミノ酸残基で構成されていることをサポートしています。N末端Tyrおよび/またはC末端Proを含む小さなペプチドは、腸細胞ペプチダーゼに対する安定性を改善する可能性があるため、生物学的利用能が得られます。異なるACEIペプチドは、異常な細胞の増殖、過度の炎症、酸化ストレスを減少させる可能性がありますが、さまざまなメカニズムを介して。構造活性のバイオアベイラビリティの関係をさらに理解することは、バイオアベイラビリティとin vivoの有効性を改善して、新しい強力なACEIペプチドを設計するのに役立ちます。実用的な用途：ACEIペプチドは、高血圧に対する機能的食物成分として使用する可能性があります。

Food-derived angiotensin-converting enzyme inhibitory (ACEi) peptides have gained substantial interest as potential alternatives to synthetic drugs in the management of hypertension. Peptide size and sequence are two critical factors that determine their potency, bioavailability, and cellular mechanisms. Molecular interaction studies between ACE and ACEi peptides support that potent ACEi peptides are generally composed of hydrophobic, positively charged, and aromatic or cyclic amino acid residues at the third, second, and first position from the C-terminus, respectively. Small peptides containing N-terminal Tyr and/or C-terminal Pro could improve their stability against enterocyte peptidases, thus their bioavailability. Different ACEi peptides can reduce aberrant cellular proliferation, excessive inflammation, and oxidative stress but through different mechanisms. Further understanding the structure-activity-bioavailability relationships will help design novel potent ACEi peptides with improved bioavailability and in vivo efficacy. PRACTICAL APPLICATIONS: ACEi peptides have the potential for uses as functional food ingredients against hypertension.