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S-Methyl Methanethiosusponate(MMTS)は、タンパク質システインのアルキル化チオール基の実験的生化学で使用されています。その用途には、主に酸化還元感受性タンパク質の天然チオールジスルフィド状態と、S-ニトロシル化を受けたタンパク質のトラッピングが含まれます。試薬は酵素活性の阻害剤としても採用することができます。これは、さまざまな酵素の活性部位に一般的に核酸菌性システインチオレートが存在するためです。この目的のためにMMTを使用する利点は、従来の薬剤を使用した不可逆的なアルキル化と比較して、メチルチオ混合ジスルフィドの形成の可逆性です。追加の利点には、そのサイズが小さいため、保護および脱保護手順の単純さのために、埋もれたタンパク質システインに対するMMTの適切なアクセシビリティが含まれます。この研究では、酸化還元酵素(グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ、GAPDH)、レドックス調節タンパク質(回復)、およびシステインプロテアーゼ(Triticain-α)を含む実験におけるMMTSアプリケーションの例を報告します。一方では、MMTはチオール酵素GAPDHの機能性システインを修飾し、それによりチオールの酸化を防ぎ、酵素を可逆的に阻害することを実証しますが、一方では、酸化およびそのような修飾産生からの酸化還元感受性チオール群の回復群を保護できることを実証します。タンパク質の活性に影響はありません。さらに、パパイン様酵素トリチカインαの例を使用して、長期精製および改良処置中に活性システインプロテアーゼの主要な構造のプロテクターとしてのMMTの新しい応用を報告します。データに基づいて、機能性チオール群を伴うタンパク質の抗酸化保護の可逆的スイッチングのために、研究、医薬品、バイオテクノロジーにおけるMMTS雇用の新しいラインを提案します。
S-Methyl Methanethiosusponate(MMTS)は、タンパク質システインのアルキル化チオール基の実験的生化学で使用されています。その用途には、主に酸化還元感受性タンパク質の天然チオールジスルフィド状態と、S-ニトロシル化を受けたタンパク質のトラッピングが含まれます。試薬は酵素活性の阻害剤としても採用することができます。これは、さまざまな酵素の活性部位に一般的に核酸菌性システインチオレートが存在するためです。この目的のためにMMTを使用する利点は、従来の薬剤を使用した不可逆的なアルキル化と比較して、メチルチオ混合ジスルフィドの形成の可逆性です。追加の利点には、そのサイズが小さいため、保護および脱保護手順の単純さのために、埋もれたタンパク質システインに対するMMTの適切なアクセシビリティが含まれます。この研究では、酸化還元酵素(グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ、GAPDH)、レドックス調節タンパク質(回復)、およびシステインプロテアーゼ(Triticain-α)を含む実験におけるMMTSアプリケーションの例を報告します。一方では、MMTはチオール酵素GAPDHの機能性システインを修飾し、それによりチオールの酸化を防ぎ、酵素を可逆的に阻害することを実証しますが、一方では、酸化およびそのような修飾産生からの酸化還元感受性チオール群の回復群を保護できることを実証します。タンパク質の活性に影響はありません。さらに、パパイン様酵素トリチカインαの例を使用して、長期精製および改良処置中に活性システインプロテアーゼの主要な構造のプロテクターとしてのMMTの新しい応用を報告します。データに基づいて、機能性チオール群を伴うタンパク質の抗酸化保護の可逆的スイッチングのために、研究、医薬品、バイオテクノロジーにおけるMMTS雇用の新しいラインを提案します。
S-Methyl methanethiosulfonate (MMTS) is used in experimental biochemistry for alkylating thiol groups of protein cysteines. Its applications include mainly trapping of natural thiol-disulfide states of redox-sensitive proteins and proteins which have undergone S-nitrosylation. The reagent can also be employed as an inhibitor of enzymatic activity, since nucleophilic cysteine thiolates are commonly present at active sites of various enzymes. The advantage of using MMTS for this purpose is the reversibility of the formation of methylthio mixed disulfides, compared to irreversible alkylation using conventional agents. Additional benefits include good accessibility of MMTS to buried protein cysteines due to its small size and the simplicity of the protection and deprotection procedures. In this study we report examples of MMTS application in experiments involving oxidoreductase (glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, GAPDH), redox-regulated protein (recoverin) and cysteine protease (triticain-α). We demonstrate that on the one hand MMTS can modify functional cysteines in the thiol enzyme GAPDH, thereby preventing thiol oxidation and reversibly inhibiting the enzyme, while on the other hand it can protect the redox-sensitive thiol group of recoverin from oxidation and such modification produces no impact on the activity of the protein. Furthermore, using the example of the papain-like enzyme triticain-α, we report a novel application of MMTS as a protector of the primary structure of active cysteine protease during long-term purification and refolding procedures. Based on the data, we propose new lines of MMTS employment in research, pharmaceuticals and biotechnology for reversible switching off of undesirable activity and antioxidant protection of proteins with functional thiol groups.
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