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ピコナウイルスファミリーには、ポリオウイルス（PV）（属：エンテロウイルス）、ヒトライノウイルス（エンテロウイルス）、および口内疾患ウイルス（FMDV）（アフェソウイルス）が含まれます。これらは、それぞれポリオメア炎、風邪と口内疾患（FMD）を含む世界中の重要な人間および動物の健康上の懸念を担当しています。ピコナウイルス粒子では、陽性センスRNAゲノム（約7-9 kb）は、通常、3つの表面曝露タンパク質、VP1、VP2、VP3と内部VP4で構成されるタンパク質シェル（CapsID）内でパッケージ化され、切断後に生成されます。ウイルスエンコードプロテアーゼによるカプシド前駆体の。CapSID Precursor処理に必要なFMDV VP1のC末端近くのモチーフを以前に特定しました。このモチーフは、他のピコナウイルスの中で高度に保存されており、カプシド前駆体処理にとっても重要である可能性があります。このモチーフ内のウイルス感染のモチーフ内の残基の可塑性を決定し、この保存されたモチーフ内でFMDV残基VP1 R188と、ウイルスカプシドに隣接するVP2の残基W129との間に重要な相互作用を発見しました。FMDV（VP1 R188A）変異体ウイルスは、二次置換VP2 W129Rでのみ救助されています。この追加の変更は、VP1 R188A置換に起因する欠陥を補正し、カプシド前駆体処理とウイルスの生存率の両方を回復しました。
ピコナウイルスファミリーには、ポリオウイルス（PV）（属：エンテロウイルス）、ヒトライノウイルス（エンテロウイルス）、および口内疾患ウイルス（FMDV）（アフェソウイルス）が含まれます。これらは、それぞれポリオメア炎、風邪と口内疾患（FMD）を含む世界中の重要な人間および動物の健康上の懸念を担当しています。ピコナウイルス粒子では、陽性センスRNAゲノム（約7-9 kb）は、通常、3つの表面曝露タンパク質、VP1、VP2、VP3と内部VP4で構成されるタンパク質シェル（CapsID）内でパッケージ化され、切断後に生成されます。ウイルスエンコードプロテアーゼによるカプシド前駆体の。CapSID Precursor処理に必要なFMDV VP1のC末端近くのモチーフを以前に特定しました。このモチーフは、他のピコナウイルスの中で高度に保存されており、カプシド前駆体処理にとっても重要である可能性があります。このモチーフ内のウイルス感染のモチーフ内の残基の可塑性を決定し、この保存されたモチーフ内でFMDV残基VP1 R188と、ウイルスカプシドに隣接するVP2の残基W129との間に重要な相互作用を発見しました。FMDV（VP1 R188A）変異体ウイルスは、二次置換VP2 W129Rでのみ救助されています。この追加の変更は、VP1 R188A置換に起因する欠陥を補正し、カプシド前駆体処理とウイルスの生存率の両方を回復しました。
The picornavirus family includes poliovirus (PV) (genus: enterovirus), human rhinoviruses (enterovirus) and foot-and-mouth disease virus (FMDV) (aphthovirus). These are responsible for important human and animal health concerns worldwide including poliomyelitis, the common cold and foot-and-mouth disease (FMD) respectively. In picornavirus particles, the positive-sense RNA genome (ca. 7-9 kb) is packaged within a protein shell (capsid) usually consisting of three surface exposed proteins, VP1, VP2 and VP3 plus the internal VP4, which are generated following cleavage of the capsid precursor by a virus-encoded protease. We have previously identified a motif near the C-terminus of FMDV VP1 that is required for capsid precursor processing. This motif is highly conserved among other picornaviruses, and is also likely to be important for their capsid precursor processing. We have now determined the plasticity of residues within this motif for virus infectivity and found an important interaction between FMDV residue VP1 R188 within this conserved motif and residue W129 in VP2 that is adjacent in the virus capsid. The FMDV (VP1 R188A) mutant virus has only been rescued with the secondary substitution VP2 W129R. This additional change compensates for the defect resulting from the VP1 R188A substitution and restored both capsid precursor processing and virus viability.
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