レビュー：セルラーゼ（Endo-β-1,4-グルカナーゼ）およびヘミセルラーゼ（β-1,3-グルカナーゼおよびエンド-β-1,4-マンナーゼ）の構造と機能は、微生物、藻類に及ぶ材料を消費する材料を消費する無脊椎動物の酵素酵素です。

このレビューでは、触媒された反応、およびセルラーゼ、エンド-β-1,4-グルカナーゼおよびヘミセルラーゼ酵素、β-1,3-グルカナーゼおよびエンド-β-1,4-マンナーゼの構造と機能について説明します。多様な摂食専門分野の多数の無脊椎動物グループで。これらは、微生物堆積物およびフィルターフィーダー、微生物および大型の藻類フィーダー、雑食性葉のごみ、木製フィーダーにまで及びます。グリコシル加水酵素ファミリー9（GH9）のエンド-β-1,4-グルカナーゼは、さまざまな材料からβ-1,4-グルカンのようなセルロースを消化します。結晶性セルロースを非常にゆっくりと加水分解すると、セルラーゼが貧弱です。テストされている場合、酵素には二重エンド-β-1,4-グルカナーゼおよびリケナーゼ活性があります。その存在は、必ずしも動物がセルロースを消化する能力を示しているわけではありません。β-1,4-グルカンを消化する能力と、このレビューで説明されているその機能は、食事に存在する基質を参照して考慮する必要があることを示しています。β-1,3-グルカナーゼ（ラミナリナーゼ）は、グリコシルヒドロラーゼファミリー16（GH16）および加水分解物β-1.3-グルカンに属します。これらの多糖類は、藻類、原生動物、酵母の細胞壁に存在し、原生動物および藻類内の貯蔵多糖としても発生します。それらの発現部位に応じて、これらの酵素は消化酵素として機能するか、自然免疫に関与している可能性があります。消化液または組織に存在する酵素は消化器系です。ヘモリンパGH16タンパク質は、フェノールオキシダーゼ系の活性化を通じて自然免疫に関与する可能性があります。ヘモリンパ内で発現する昆虫GH16タンパク質は、触媒残基を失い、β-グルカン結合タンパク質として機能しています。対照的に、同じ組織内で発現する甲殻類GH16タンパク質は、触媒残基を保持しているため、おそらくそれらのβ-1,3-グルカナーゼ活性を保持しています。その潜在的な機能について説明します。グリコシルヒドロラーゼファミリー5、サブファミリー10（GH5_10）のエンド-β-1,4-マンナーゼ。これらのヘミセルロースは、植物や藻類の細胞壁に存在し、マメ科植物およびヤシの種子内の貯蔵多糖類としても機能します。それらは消化酵素であり、いくつかの種で高い発現がヘミセルロース消化の主要な貢献者であることを示唆しています。彼らはまた、エネルギーのためのかなりの量の単糖を動物に提供するかもしれません。

This review discusses the reaction catalysed, and the structure and function of the cellulase, endo-β-1,4-glucanase and the hemicellulase enzymes, β-1,3-glucanase and endo-β-1,4-mannase that are present in numerous invertebrate groups with a diverse range of feeding specialisations. These range from microbial deposit and filter feeders, micro and macrophagous algal feeders, omnivores to herbivorous leaf litter and wood feeders. Endo-β-1,4-glucanase from glycosyl hydrolase family 9 (GH9) digests cellulose like β-1,4-glucans from a range of materials. As it hydrolyses crystalline cellulose very slowly, it is a poor cellulase. Where tested, the enzyme has dual endo-β-1,4-glucanase and lichenase activity. Its presence does not necessarily indicate the ability of an animal to digest cellulose. It only indicates the ability to digest β-1,4-glucans and its function, which is discussed in this review, should be considered with reference to the substrates present in the diet. β-1,3-glucanase (laminarinase) belongs to glycosyl hydrolase family 16 (GH16) and hydrolyses β-1.3-glucans. These polysaccharides are present in the cell walls of algae, protozoans and yeast, and they also occur as storage polysaccharides within protozoans and algae. Depending on their site of expression, these enzymes may function as a digestive enzyme or may be involved in innate immunity. Enzymes present in the digestive fluids or tissues, would be digestive. Haemolymph GH16 proteins may be involved in innate immunity through the activation of the phenol oxidase system. Insect GH16 proteins expressed within the haemolymph have lost their catalytic residues and function as β-glucan binding proteins. In contrast, crustacean GH16 proteins expressed within the same tissue, have retained the catalytic residues and thus possibly their β-1,3-glucanase activity. The potential function of which is discussed. Endo-β-1,4-mannase from glycosyl hydrolase family 5, subfamily 10 (GH5_10) hydrolyses mannan, glucomannan and galactomannan. These hemicelluloses are present in the cell walls of plants and algae and also function as storage polysaccharides within legume and palm seeds. They are digestive enzymes whose high expression in some species suggests they are a major contributor to hemicellulose digestion. They may also provide the animal with substantial amounts of monosaccharides for energy.