Consurf-DB：PDBタンパク質の大部分の進化的保存パターンのためのアクセス可能なリポジトリ

共通起源のタンパク質間の進化的関係を調べることによって観察されるパターンは、特定の残基の位置の構造的および機能的重要性を明らかにすることができます。特に、高度に保存されているアミノ酸（つまり、その位置は他の位置よりも遅い速度で進化します）は、例えばリガンド結合の場合、特に生物学的に重要である可能性が高いです。Consurfは、タンパク質ファミリーの各位置の進化速度を正確に推定するためのバイオインフォマティクスツールです。ここでは、既知の構造のタンパク質の事前に計算されたConsurF進化的保全プロファイルのデータベースであるConsurf-DBの新しいリリースを紹介します。Consurf-DBは、各タンパク質のアミノ酸の進化速度の高精度の推定値を提供します。クエリタンパク質の進化率の信頼できる推定は、十分に多数の効果的なホモログを持つことに依存します（つまり、非冗長でありながら十分に類似しています）。現在のシーケンスデータを使用すると、Consurf-DBはPDBタンパク質の82％をカバーしています。カバレッジが高いままであり、さらには増加する可能性があることを保証するために、定期的に更新されます。ユーザーエクスペリエンスの向上に多くの努力が払われました。リポジトリはhttps://consurfdb.tau.ac.il/で入手できます。より広い聴衆：タンパク質を同様の起源の他のタンパク質と比較することにより、タンパク質の各アミノ酸の位置がゆっくりと急速に進化した程度を決定することができます。タンパク質の進化的プロファイルは貴重な洞察を提供できます。たとえば、高度に保存されている（つまり、ゆっくりと進化する）アミノ酸位置は、特にリガンドの結合と触媒の場合、構造的および/または機能的に重要である可能性が特にあります。ここでは、既知の構造を持つタンパク質の事前に計算された進化プロファイルを提供する継続的に更新されたデータベースであるConsurf-DBの新しい改良バージョンを紹介します。

Patterns observed by examining the evolutionary relationships among proteins of common origin can reveal the structural and functional importance of specific residue positions. In particular, amino acids that are highly conserved (i.e., their positions evolve at a slower rate than other positions) are particularly likely to be of biological importance, for example, for ligand binding. ConSurf is a bioinformatics tool for accurately estimating the evolutionary rate of each position in a protein family. Here we introduce a new release of ConSurf-DB, a database of precalculated ConSurf evolutionary conservation profiles for proteins of known structure. ConSurf-DB provides high-accuracy estimates of the evolutionary rates of the amino acids in each protein. A reliable estimate of a query protein's evolutionary rates depends on having a sufficiently large number of effective homologues (i.e., nonredundant yet sufficiently similar). With current sequence data, ConSurf-DB covers 82% of the PDB proteins. It will be updated on a regular basis to ensure that coverage remains high-and that it might even increase. Much effort was dedicated to improving the user experience. The repository is available at https://consurfdb.tau.ac.il/. BROADER AUDIENCE: By comparing a protein to other proteins of similar origin, it is possible to determine the extent to which each amino acid position in the protein evolved slowly or rapidly. A protein's evolutionary profile can provide valuable insights: For example, amino acid positions that are highly conserved (i.e., evolved slowly) are particularly likely to be of structural and/or functional importance, for example, for ligand binding and catalysis. We introduce here a new and improved version of ConSurf-DB, a continually updated database that provides precalculated evolutionary profiles of proteins with known structure.