プロテインデータバンクの分子シャペロン構造の歴史

30年前、Rubiscoの凝集を防ぐために一連のタンパク質が発見されました。これらのタンパク質が望ましくない関連性を防ぐ能力は、それらがシャペロンと呼ばれることにつながりました。これらのシャペロンタンパク質は、熱ショックに対する反応として発現が増加し、したがって、熱ショックタンパク質（HSP）としての標識も増加しました。ただし、どちらのラベルも、これらのタンパク質の機能能力の幅を網羅していません。この基本的な機能は、このタンパク質ファミリーのほとんどのメンバーによって共有されているため、「展開」という用語が提案されています。これには、さまざまな家族がさまざまな細胞機能を実行できるようにする専門化が追加されています。この現在の記事では、これらの機能の解決された構造ベースに焦点を当てています。HSPのいくつかのクラスについて、タンパク質データバンクで現在利用可能な分子構造をレビューします（HSP60、HSP70、HSP90、およびHSP104）。可能であれば、これらのタンパク質の完全な構造と、それらが割り当てられた分子機械の種類について説明します。提案された展開関数の理論的根拠を説明するために、ドメインの構造と関連する関数について説明します。

Thirty years ago a class of proteins was found to prevent the aggregation of Rubisco. These proteins' ability to prevent unwanted associations led to their being called chaperones. These chaperone proteins also increased in expression as a response to heat shock, hence their label as heat shock proteins (Hsps). However, neither label encompasses the breadth of these proteins' functional capabilities. The term "unfoldases" has been proposed, as this basic function is shared by most members of this protein family. Onto this is added specializations that allow the different family members to perform various cellular functions. This current article focuses on the resolved structural bases for these functions. It reviews the currently available molecular structures in the Protein Data Bank for several classes of Hsps (Hsp60, Hsp70, Hsp90, and Hsp104). When possible, it discusses the complete structures for these proteins, and the types of molecular machines to which they have been assigned. The structures of domains and the associated functions are discussed in order to illustrate the rationale for the proposed unfoldase function.