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Plant & cell physiology2020Mar01Vol.61issue(3)

12-オキソフィトジエノ酸レダクターゼ3(OPR3)は、解毒におけるNADPH依存性α、β-ケトアルケンレダクターゼ、および酸化還元恒常性のモノデヒドロアスコルビン酸還元酵素として機能します

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

シロイヌナズナ(シロイヌナズナ)12-オキソフィトジエノ酸レダクターゼアイソフォーム3(OPR3)は、12-オキソフィトジ酸(12-オプダ酸)におけるシクロペンテノン部分のシクロペンテノン神エイエットのα、β-不飽和二重結合を減少させることにより、ジャスモン酸(JA)の合成に関与しています。。最近の研究により、JA合成はペルオキシソームOPR3に厳密に依存していないことが明らかになりました。OPR3のトリニトロトルエンを減らす能力は、古い黄色の酵素ホモログOPR3に追加の機能があることを示唆しています。ここでは、OPR3が主要な酸化還元緩衝液グルタチオン(GSH)およびアスコルビン酸(ASC)に対して反応性を共有する広いスペクトルの電気球種の減少を触媒することを示しています。さらに、12-OPDAがASCと反応してASC-12-OPDA付加物を形成することを示しますが、さらにOPR3にはモノデヒドロアスコルビン酸からASCを再生する能力があります。提示されたデータは、OPR3をNADPH依存性α、β-ケトアルケン二重結合レダクターゼ、およびモノデヒドロアスコルビン酸レダクターゼ活性(MDHAR)を伴う二機能酵素として特徴づけています。OPR3変異体は、in vitroでOPR3のMDHAR活性に沿った葉のわずかに少ない還元ASCプールを示しました。これらの機能は、ASCとGSHによって媒介される酸化還元恒常性をOPR3活性と反応性電気剤種の代謝をリンクしています。

シロイヌナズナ(シロイヌナズナ)12-オキソフィトジエノ酸レダクターゼアイソフォーム3(OPR3)は、12-オキソフィトジ酸(12-オプダ酸)におけるシクロペンテノン部分のシクロペンテノン神エイエットのα、β-不飽和二重結合を減少させることにより、ジャスモン酸(JA)の合成に関与しています。。最近の研究により、JA合成はペルオキシソームOPR3に厳密に依存していないことが明らかになりました。OPR3のトリニトロトルエンを減らす能力は、古い黄色の酵素ホモログOPR3に追加の機能があることを示唆しています。ここでは、OPR3が主要な酸化還元緩衝液グルタチオン(GSH)およびアスコルビン酸(ASC)に対して反応性を共有する広いスペクトルの電気球種の減少を触媒することを示しています。さらに、12-OPDAがASCと反応してASC-12-OPDA付加物を形成することを示しますが、さらにOPR3にはモノデヒドロアスコルビン酸からASCを再生する能力があります。提示されたデータは、OPR3をNADPH依存性α、β-ケトアルケン二重結合レダクターゼ、およびモノデヒドロアスコルビン酸レダクターゼ活性(MDHAR)を伴う二機能酵素として特徴づけています。OPR3変異体は、in vitroでOPR3のMDHAR活性に沿った葉のわずかに少ない還元ASCプールを示しました。これらの機能は、ASCとGSHによって媒介される酸化還元恒常性をOPR3活性と反応性電気剤種の代謝をリンクしています。

Arabidopsis (Arabidopsis thaliana) 12-oxophytodienoic acid reductase isoform 3 (OPR3) is involved in the synthesis of jasmonic acid (JA) by reducing the α,β-unsaturated double bond of the cyclopentenone moiety in 12-oxophytodienoic acid (12-OPDA). Recent research revealed that JA synthesis is not strictly dependent on the peroxisomal OPR3. The ability of OPR3 to reduce trinitrotoluene suggests that the old yellow enzyme homolog OPR3 has additional functions. Here, we show that OPR3 catalyzes the reduction of a wide spectrum of electrophilic species that share a reactivity toward the major redox buffers glutathione (GSH) and ascorbate (ASC). Furthermore, we show that 12-OPDA reacts with ASC to form an ASC-12-OPDA adduct, but in addition OPR3 has the ability to regenerate ASC from monodehydroascorbate. The presented data characterize OPR3 as a bifunctional enzyme with NADPH-dependent α,β-ketoalkene double-bond reductase and monodehydroascorbate reductase activities (MDHAR). opr3 mutants showed a slightly less-reduced ASC pool in leaves in line with the MDHAR activity of OPR3 in vitro. These functions link redox homeostasis as mediated by ASC and GSH with OPR3 activity and metabolism of reactive electrophilic species.

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