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抗ウイルス抗生物質ブレフェルディンA（BFA）は、培養ラット肝細胞のタンパク質分泌を強く阻害します（Misumi、Y.、Misumi、Y.、Miki、K.、Takatsuki、A.、Tamura、G。、およびIkehara、Y。（1986666）J。Biol。Chem。261、11398-11403）。さらに、抗ラットアルブミンIgGのペルオキシダーゼ結合FABフラグメントを使用した免疫細胞化学技術によるアルブミンの細胞内輸送に対する薬物の阻害効果をさらに調べました。BFA（2.5マイクログラム/mL）で37度Cで1時間処理した肝細胞では、ゴルジ複合体の特徴的な構造は観察できず、アルブミンは小胞体（ER）、核エンベロープ、および小さなベシクルに拡散的に分布していました。、コントロール細胞のゴルジ複合体における凝縮された局所化とは対照的です。しかし、分泌タンパク質のこのような異常な分布は、おそらく薬物の不活性形態への代謝のために、薬物の存在下でさえ4時間後にゴルジ複合体の正常な局在に再配置されました。一定の更新（1時間間隔で2.5マイクログラム/mL）またはより高い濃度（10マイクログラム/mL）でBFAに曝露すると、ERにアルブミンが長期にわたって蓄積し、その拡張が生じました。これらの結果は、BFAが主にERからゴルジ複合体へのタンパク質輸送をブロックし、以前に報告された生化学データと一致していることを示しています。
抗ウイルス抗生物質ブレフェルディンA（BFA）は、培養ラット肝細胞のタンパク質分泌を強く阻害します（Misumi、Y.、Misumi、Y.、Miki、K.、Takatsuki、A.、Tamura、G。、およびIkehara、Y。（1986666）J。Biol。Chem。261、11398-11403）。さらに、抗ラットアルブミンIgGのペルオキシダーゼ結合FABフラグメントを使用した免疫細胞化学技術によるアルブミンの細胞内輸送に対する薬物の阻害効果をさらに調べました。BFA（2.5マイクログラム/mL）で37度Cで1時間処理した肝細胞では、ゴルジ複合体の特徴的な構造は観察できず、アルブミンは小胞体（ER）、核エンベロープ、および小さなベシクルに拡散的に分布していました。、コントロール細胞のゴルジ複合体における凝縮された局所化とは対照的です。しかし、分泌タンパク質のこのような異常な分布は、おそらく薬物の不活性形態への代謝のために、薬物の存在下でさえ4時間後にゴルジ複合体の正常な局在に再配置されました。一定の更新（1時間間隔で2.5マイクログラム/mL）またはより高い濃度（10マイクログラム/mL）でBFAに曝露すると、ERにアルブミンが長期にわたって蓄積し、その拡張が生じました。これらの結果は、BFAが主にERからゴルジ複合体へのタンパク質輸送をブロックし、以前に報告された生化学データと一致していることを示しています。
The antiviral antibiotic brefeldin A (BFA) strongly inhibits the protein secretion in cultured rat hepatocytes (Misumi, Y., Misumi, Y., Miki, K., Takatsuki, A., Tamura, G., and Ikehara, Y. (1986) J. Biol. Chem. 261, 11398-11403). We have further examined the inhibitory effect of the drug on intracellular transport of albumin by an immunocytochemical technique with peroxidase-conjugated Fab fragments of anti-rat albumin IgG. In hepatocytes treated with BFA (2.5 micrograms/ml) for 1 h at 37 degrees C, no characteristic structures of the Golgi complex could be observed, and albumin was diffusely distributed in the endoplasmic reticulum (ER), nuclear envelope, and small vesicles around, in contrast to its condensed localization in the Golgi complex in the control cells. Such an unusual distribution of the secretory protein, however, was rearranged to the normal localization in the Golgi complex after 4 h even in the presence of the drug, possibly due to a metabolism of the drug to an inert form. Exposure of the cells to BFA with constant renewals (2.5 micrograms/ml at 1-h intervals) or at a higher concentration (10 micrograms/ml) caused a prolonged accumulation of albumin in the ER, resulting in its dilation. These results indicate that BFA primarily blocks the protein transport from the ER to the Golgi complex, consistent with the biochemical data previously reported.
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