著名医師による解説が無料で読めます
すると翻訳の精度が向上します
ルチノシダーゼ（α-L-ラムノシル-β-d-グルコシダーゼ）は、アグリコンと二糖ルチノース（α-L-ラムノピラノシル - （1→6）-β-D-グルコピラノース）の間のグリコシド結合の切断を触媒します。ルチン（ケルセチン3-O-ルチノシド）などのグリコシド。微生物ルチノシダーゼはルチン異化経路の一部であり、微生物がルチンと関連する植物フェノールグリコシドを利用できるようにします。ここでは、1.27Å分解能で決定されたルチノシダーゼの最初の3次元構造を報告します。アスペルギルスニジェールK2（ANRUT）のルチノシダーゼは、グリコシドヒドロラーゼファミリーGH-5のメンバーであるSubfamily 23が、Pichia Pastorisで異種生産されました。ANRUTのX線構造は、歪んだ（β/α）8バレル折り目で表され、その最も近い構造ホモログは、カンジダアルビカンス（CAEXG）のExo-β-（1,3） - グルカナーゼです。触媒部位は、CAEXGと顕著な構造的類似性を備えた深いポケットにあります。ただし、ANRUTの活性部位への入り口はCAEXGの入り口とは異なることがわかっています。CAEXGに存在する約40の残基のほとんどの非構造化されたセクションはANRUTにありませんが、13アミノ酸の追加ループは活性部位を部分的にカバーします。アヌートの。反応産物のNMR分析は、ANRUTの維持反応メカニズムの明確な証拠を提供しました。予想外に、ケルセチン3-O-グルコシドはルチンよりも優れた基質であることがわかったため、ANRUTは典型的なジグリコシダーゼと見なすことはできません。インシリコモデリングと組み合わせた保存された活性部位残基の変異解析により、酵素活性のための必須相互作用の識別が可能になり、基質結合のさらなる詳細が明らかになりました。ANRUTのタンパク質配列が改訂されました。データベース：ルチノシダーゼエンコード遺伝子のヌクレオチド配列は、メンバンクデータベースMN393234の下のGenBankデータベースで入手できます。構造データは、アクセッション番号6I1Aの下のPDBデータベースで利用できます。酵素：α-L-ラムノシル-β-D-グルコシダーゼ（EC 3.2.1.168）。
ルチノシダーゼ（α-L-ラムノシル-β-d-グルコシダーゼ）は、アグリコンと二糖ルチノース（α-L-ラムノピラノシル - （1→6）-β-D-グルコピラノース）の間のグリコシド結合の切断を触媒します。ルチン（ケルセチン3-O-ルチノシド）などのグリコシド。微生物ルチノシダーゼはルチン異化経路の一部であり、微生物がルチンと関連する植物フェノールグリコシドを利用できるようにします。ここでは、1.27Å分解能で決定されたルチノシダーゼの最初の3次元構造を報告します。アスペルギルスニジェールK2（ANRUT）のルチノシダーゼは、グリコシドヒドロラーゼファミリーGH-5のメンバーであるSubfamily 23が、Pichia Pastorisで異種生産されました。ANRUTのX線構造は、歪んだ（β/α）8バレル折り目で表され、その最も近い構造ホモログは、カンジダアルビカンス（CAEXG）のExo-β-（1,3） - グルカナーゼです。触媒部位は、CAEXGと顕著な構造的類似性を備えた深いポケットにあります。ただし、ANRUTの活性部位への入り口はCAEXGの入り口とは異なることがわかっています。CAEXGに存在する約40の残基のほとんどの非構造化されたセクションはANRUTにありませんが、13アミノ酸の追加ループは活性部位を部分的にカバーします。アヌートの。反応産物のNMR分析は、ANRUTの維持反応メカニズムの明確な証拠を提供しました。予想外に、ケルセチン3-O-グルコシドはルチンよりも優れた基質であることがわかったため、ANRUTは典型的なジグリコシダーゼと見なすことはできません。インシリコモデリングと組み合わせた保存された活性部位残基の変異解析により、酵素活性のための必須相互作用の識別が可能になり、基質結合のさらなる詳細が明らかになりました。ANRUTのタンパク質配列が改訂されました。データベース：ルチノシダーゼエンコード遺伝子のヌクレオチド配列は、メンバンクデータベースMN393234の下のGenBankデータベースで入手できます。構造データは、アクセッション番号6I1Aの下のPDBデータベースで利用できます。酵素：α-L-ラムノシル-β-D-グルコシダーゼ（EC 3.2.1.168）。
Rutinosidases (α-l-rhamnosyl-β-d-glucosidases) catalyze the cleavage of the glycosidic bond between the aglycone and the disaccharide rutinose (α-l-rhamnopyranosyl-(1→6)-β-d-glucopyranose) of specific flavonoid glycosides such as rutin (quercetin 3-O-rutinoside). Microbial rutinosidases are part of the rutin catabolic pathway, enabling the microorganism to utilize rutin and related plant phenolic glycosides. Here, we report the first three-dimensional structure of a rutinosidase determined at 1.27-Å resolution. The rutinosidase from Aspergillus niger K2 (AnRut), a member of glycoside hydrolase family GH-5, subfamily 23, was heterologously produced in Pichia pastoris. The X-ray structure of AnRut is represented by a distorted (β/α)8 barrel fold with its closest structural homologue being an exo-β-(1,3)-glucanase from Candida albicans (CaExg). The catalytic site is located in a deep pocket with a striking structural similarity to CaExg. However, the entrance to the active site of AnRut has been found to be different from that of CaExg - a mostly unstructured section of ~ 40 residues present in CaExg is missing in AnRut, whereas an additional loop of 13 amino acids partially covers the active site of AnRut. NMR analysis of reaction products provided clear evidence for a retaining reaction mechanism of AnRut. Unexpectedly, quercetin 3-O-glucoside was found to be a better substrate than rutin, and thus, AnRut cannot be considered a typical diglycosidase. Mutational analysis of conserved active site residues in combination with in silico modeling allowed identification of essential interactions for enzyme activity and helped to reveal further details of substrate binding. The protein sequence of AnRut has been revised. DATABASES: The nucleotide sequence of the rutinosidase-encoding gene is available in the GenBank database under the accession number MN393234. Structural data are available in the PDB database under the accession number 6I1A. ENZYME: α-l-Rhamnosyl-β-d-glucosidase (EC 3.2.1.168).
医師のための臨床サポートサービス
ヒポクラ x マイナビのご紹介
無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。