卵白からの5つの主要なタンパク質の簡単で迅速な分離方法：連続した抽出とMaldi-TOF-MS識別

卵白からの5つの主要なタンパク質を、連続した抽出/沈殿プロトコルを使用して分離しました。分離されたタンパク質の収率と純度を測定しました。分離されたタンパク質はMALDI-TOF-MSによって確認され、その構造はCDスペクトルによって特徴付けられました。リゾチームは、最初にFPC 3500樹脂を使用して分離し、次にリゾチームを含まない卵白からオボムシンを使用しました。硫酸アンモニウムとクエン酸を、得られたリゾチームおよびオボムシンを含まない卵白溶液に加えて、オボトランフェリンを沈殿させました。オボンコイドとオルバルブミンは、エタノールを使用して得られた上清から分離されました。分離されたタンパク質がさらに精製され、さらなる精製の最適な条件が示唆されました。リゾチーム、オボトランフェリン、卵形ムミン、およびオボンコイドの純度と収率は90％と77％を超えていましたが、オボムチンの純度はそれぞれ約72％と75％でした。この研究では、樹脂吸着、pH調整、塩/エタノール沈殿、および限外ろ過を使用して、卵白の5つの主要なタンパク質を連続的に分離しました。

Five major proteins from egg white were separated using a successive extraction/precipitation protocol. The yield and purity of the separated proteins were measured. The separated proteins were confirmed by MALDI-TOF-MS, and their structures were characterized by CD spectrum. Lysozyme was first separated using FPC 3500 resin and then ovomucin from the lysozyme-free egg white. Ammonium sulfate and citric acid were added to the resulting lysozyme- and ovomucin-free egg white solution to precipitate ovotransferrin. Ovomucoid and ovalbumin were separated from the resulting supernatant using ethanol. The separated proteins were further purified and the optimal conditions for the further purifications were suggested. The purity and yield of lysozyme, ovotransferrin, ovalbumin, and ovomucoid were higher than 90% and 77%, while those of ovomucin were about 72% and 75%, respectively. This study separated five major proteins in egg white successively using resin adsorption, pH adjustment, salt/ethanol precipitation, and ultrafiltration.