著名医師による解説が無料で読めます
すると翻訳の精度が向上します
Rhodothermus Marinus DSM 4253のゲノムは、GHファミリー3（GH3）：RMBGL3A、RMBGL3B、RMBGL3C、RMXYL3A、RMXYL3BおよびRMNAG3に分類された6つのグリコシドヒドロラーゼ（GH）をコードします。これらの各酵素の3D構造、遺伝子クラスター、および進化的関係をモデルにした生化学機能を研究しました。6つの酵素は、GH3：β-n-アセチル - グルコシアミニダーゼ、β-1,4-グルコシダーゼ/β-キシロシダーゼおよびマクロリドβ-グルコシダーゼの3つの主要な進化系統にクラスター化されました。追加のβ-ラクタマーゼドメインを備えたRMNAG3は、β-N-アセチル - グルコサミニダーゼの最も深い根のGH3系統でクラスター化され、アセチルキトリゴ糖糖で活性化されていました。RMBGL3Bはβ-1,4-グルコシダーゼ活性を示し、アクチノマイセテのマクロライドβ-グルコシダーゼとクラスター化された系統の唯一の代表でした。β-キシロシダーゼ、rmxyl3aおよびrmxyl3b、および主要β-グルコシダーゼ/β-キシロシダーゼの進化系統内でクラスター化されたβ-グルコシダーゼRmbgl3aおよびrmbgl3c。Rmxyl3aおよびrmxyl3bは、パラニトロフェニル（PNP）結合基質とキシルオリゴ糖糖の異なる特異性を持つβ-キシロシダーゼ活性を示しました。RMBGL3Aはβ-1,4-グルコシダーゼ/β-キシロシダーゼ活性を示し、RMBGL3CはPNP-β-GLCおよびβ-1,3-1,4結合グルコシル排水糖で活性でした。推定多糖の利用遺伝子クラスターも、R。marinusDSM 4253とDSM 4252T（ホモログ株）の両方について調査されました。分析では、ホモログ株DSM 4252T RMAR_1080（RMXYL3A）およびRMAR_1081（RMXYL3B）では、Xylan利用の推定多糖利用軌跡（PUL）の一部であることが示されました。
Rhodothermus Marinus DSM 4253のゲノムは、GHファミリー3（GH3）：RMBGL3A、RMBGL3B、RMBGL3C、RMXYL3A、RMXYL3BおよびRMNAG3に分類された6つのグリコシドヒドロラーゼ（GH）をコードします。これらの各酵素の3D構造、遺伝子クラスター、および進化的関係をモデルにした生化学機能を研究しました。6つの酵素は、GH3：β-n-アセチル - グルコシアミニダーゼ、β-1,4-グルコシダーゼ/β-キシロシダーゼおよびマクロリドβ-グルコシダーゼの3つの主要な進化系統にクラスター化されました。追加のβ-ラクタマーゼドメインを備えたRMNAG3は、β-N-アセチル - グルコサミニダーゼの最も深い根のGH3系統でクラスター化され、アセチルキトリゴ糖糖で活性化されていました。RMBGL3Bはβ-1,4-グルコシダーゼ活性を示し、アクチノマイセテのマクロライドβ-グルコシダーゼとクラスター化された系統の唯一の代表でした。β-キシロシダーゼ、rmxyl3aおよびrmxyl3b、および主要β-グルコシダーゼ/β-キシロシダーゼの進化系統内でクラスター化されたβ-グルコシダーゼRmbgl3aおよびrmbgl3c。Rmxyl3aおよびrmxyl3bは、パラニトロフェニル（PNP）結合基質とキシルオリゴ糖糖の異なる特異性を持つβ-キシロシダーゼ活性を示しました。RMBGL3Aはβ-1,4-グルコシダーゼ/β-キシロシダーゼ活性を示し、RMBGL3CはPNP-β-GLCおよびβ-1,3-1,4結合グルコシル排水糖で活性でした。推定多糖の利用遺伝子クラスターも、R。marinusDSM 4253とDSM 4252T（ホモログ株）の両方について調査されました。分析では、ホモログ株DSM 4252T RMAR_1080（RMXYL3A）およびRMAR_1081（RMXYL3B）では、Xylan利用の推定多糖利用軌跡（PUL）の一部であることが示されました。
The genome of Rhodothermus marinus DSM 4253 encodes six glycoside hydrolases (GH) classified under GH family 3 (GH3): RmBgl3A, RmBgl3B, RmBgl3C, RmXyl3A, RmXyl3B and RmNag3. The biochemical function, modelled 3D-structure, gene cluster and evolutionary relationships of each of these enzymes were studied. The six enzymes were clustered into three major evolutionary lineages of GH3: β-N-acetyl-glucosaminidases, β-1,4-glucosidases/β-xylosidases and macrolide β-glucosidases. The RmNag3 with additional β-lactamase domain clustered with the deepest rooted GH3-lineage of β-N-acetyl-glucosaminidases and was active on acetyl-chitooligosaccharides. RmBgl3B displayed β-1,4-glucosidase activity and was the only representative of the lineage clustered with macrolide β-glucosidases from Actinomycetes. The β-xylosidases, RmXyl3A and RmXyl3B, and the β-glucosidases RmBgl3A and RmBgl3C clustered within the major β-glucosidases/β-xylosidases evolutionary lineage. RmXyl3A and RmXyl3B showed β-xylosidase activity with different specificities for para-nitrophenyl (pNP)-linked substrates and xylooligosaccharides. RmBgl3A displayed β-1,4-glucosidase/β-xylosidase activity while RmBgl3C was active on pNP-β-Glc and β-1,3-1,4-linked glucosyl disaccharides. Putative polysaccharide utilization gene clusters were also investigated for both R. marinus DSM 4253 and DSM 4252T (homolog strain). The analysis showed that in the homolog strain DSM 4252T Rmar_1080 (RmXyl3A) and Rmar_1081 (RmXyl3B) are parts of a putative polysaccharide utilization locus (PUL) for xylan utilization.
医師のための臨床サポートサービス
ヒポクラ x マイナビのご紹介
無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。