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多くの研究では、緑茶エピガロカテキン-3-ガレート（EGCG）は、結腸直腸癌細胞（CRC）における治療効果をすでに示しています。ただし、CRCにおける作用のメカニズムはあまり解明されていません。したがって、この研究は、CRCの鉄キレート化活性を介して緑茶ECGGの作用のメカニズムを解明しようとします。この特性を調査するために、HT-29細胞株（CRC）をEGCGで24時間、48時間、72時間処理しました。ウエスタンブロット分析から、EGCGはトランスフリン受容体（TFR）タンパク質をアップレギュレートし、フェリチンH（Fth）タンパク質をダウンレギュレートし、CRCで鉄キレート化活性が発生したことを示しています。一方、分子ドッキング研究では、EGCGが強い水素バインディングを介してグルタミン酸64およびリジン71に高い結合親和性（-7.3 kcal/mol）とフェリチンタンパク質を強く相互作用できることを実証しました。アスパラギン74への2つの中程度の水素バインディングと、リジン71の疎水性ポケットとの疎水性相互作用。EGCGからフェリチンの間で予測される強力な相互作用は、EGCGによるフェリチンの阻害につながる可能性があり、in vitro研究で観察されたFTHのダウンレギュレーションを支持する可能性があります。TFRのEGCGの分子ドッキング研究は、in vitroの結果に基づいて変調することはできません。結論として、EGCGはCRCに鉄キレーター特性を所有しており、この可能性はCRC治療のためにさらに活用される可能性があります。
多くの研究では、緑茶エピガロカテキン-3-ガレート（EGCG）は、結腸直腸癌細胞（CRC）における治療効果をすでに示しています。ただし、CRCにおける作用のメカニズムはあまり解明されていません。したがって、この研究は、CRCの鉄キレート化活性を介して緑茶ECGGの作用のメカニズムを解明しようとします。この特性を調査するために、HT-29細胞株（CRC）をEGCGで24時間、48時間、72時間処理しました。ウエスタンブロット分析から、EGCGはトランスフリン受容体（TFR）タンパク質をアップレギュレートし、フェリチンH（Fth）タンパク質をダウンレギュレートし、CRCで鉄キレート化活性が発生したことを示しています。一方、分子ドッキング研究では、EGCGが強い水素バインディングを介してグルタミン酸64およびリジン71に高い結合親和性（-7.3 kcal/mol）とフェリチンタンパク質を強く相互作用できることを実証しました。アスパラギン74への2つの中程度の水素バインディングと、リジン71の疎水性ポケットとの疎水性相互作用。EGCGからフェリチンの間で予測される強力な相互作用は、EGCGによるフェリチンの阻害につながる可能性があり、in vitro研究で観察されたFTHのダウンレギュレーションを支持する可能性があります。TFRのEGCGの分子ドッキング研究は、in vitroの結果に基づいて変調することはできません。結論として、EGCGはCRCに鉄キレーター特性を所有しており、この可能性はCRC治療のためにさらに活用される可能性があります。
In many studies, green tea epigallocatechin-3-gallate (EGCG) has already shown its therapeutic effects in colorectal cancer cells (CRC). However, its mechanism of actions in CRC is poorly elucidated. Hence, this study attempts to elucidate the mechanism of actions of green tea ECGG via iron chelation activity in CRC. In order to investigate this property, HT-29 cell lines (CRC) were treated with EGCG for 24 h, 48 h, and 72 h. From western blot analysis, EGCG had upregulated transferrin receptor (TfR) protein and downregulated Ferritin-H (FtH) protein indicating that iron chelation activity has occurred in CRC. Meanwhile, the molecular docking study demonstrated that EGCG is able to strongly interact the ferritin protein with a high binding affinity (-7.3 kcal/mol) via strong hydrogen bindings to glutamic acid 64 and lysine 71; two moderate hydrogen bindings to asparagine 74 and a hydrophobic interaction to the hydrophobic pocket of lysine 71. The strong interaction predicted between EGCG to ferritin may lead to inhibition of ferritin by EGCG, thus supporting the downregulation of FtH observed in in vitro studies. Molecular docking study of TfR to EGCG cannot be modulated based on the in vitro results. In conclusion, EGCG possesses iron chelator property in CRC and this potential could be further exploited for CRC treatment.
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