フレムミングスムは、細胞質分裂の完了に必要なAlix/Syntenin/Syndecan-4を介したEscrt-to-Membraneの結合を明らかにします

Cytokinesisには、脱出が発生する中間体の側面にあるESCRT-IIIフィラメントの収縮が必要です。中間体でのESCRT募集の後、ESCRT-III機械がどのように脱出サイトにローカライズされるかはわかりません。脱出に関与する俳優を明らかにするために、我々は無傷の虐待後の中毒者（flemmingsome）のプロテオームを取得し、このオルガネラに濃縮された489個のタンパク質を特定しました。これらのタンパク質の中で、さらに、膜膜プロテオグリカンsyndecan-4、AlixおよびSynteninで構成される血漿膜からESCRTモジュールを特徴付けました。3つのタンパク質は、最初に中間体で非常に採用され、次に脱出部位で高度に採用されており、その枯渇は脱落を遅らせます。機械的には、Alix、Syntenin、およびSyndecan-4の間の直接的な相互作用は、脱出部位でのESCRT-III機械の適切な濃縮に不可欠ですが、ミッドボディでは不可欠です。ESCRT-III機械は、効率的な硬化のために細胞動態の除去部位の膜タンパク質に物理的に結合し、細胞質分裂、エキソソーム形成、HIVの出芽における一般的な要件を明らかにしなければならないことを提案します。

Cytokinesis requires the constriction of ESCRT-III filaments on the side of the midbody, where abscission occurs. After ESCRT recruitment at the midbody, it is not known how the ESCRT-III machinery localizes to the abscission site. To reveal actors involved in abscission, we obtained the proteome of intact, post-abscission midbodies (Flemmingsome) and identified 489 proteins enriched in this organelle. Among these proteins, we further characterized a plasma membrane-to-ESCRT module composed of the transmembrane proteoglycan syndecan-4, ALIX and syntenin, a protein that bridges ESCRT-III/ALIX to syndecans. The three proteins are highly recruited first at the midbody then at the abscission site, and their depletion delays abscission. Mechanistically, direct interactions between ALIX, syntenin and syndecan-4 are essential for proper enrichment of the ESCRT-III machinery at the abscission site, but not at the midbody. We propose that the ESCRT-III machinery must be physically coupled to a membrane protein at the cytokinetic abscission site for efficient scission, uncovering common requirements in cytokinesis, exosome formation and HIV budding.