GARドメインは、真核細胞内のフィブリラリン（FBL）の適切な局在化に必要な機能を統合します

フィブリラリン（FBL）は、pre-rRNAメチル化と処理に関与する必須核小体タンパク質です。FBLのメチルトランスフェラーゼドメインは、非常によく保存されているタンパク質ドメインの例であり、ArchaeaからEukaryotaへの進化中にアミノ酸配列が実質的に修正されませんでした。追加のN末端グリシン - アルギニンリッチ（GAR）ドメインは、真核生物のFBLに存在します。ここでは、GARドメインがFBLの機能に関与し、核局在化信号と核小体局在信号（NOLS）の機能を統合することを実証します。GARドメイン内のアルギニン残基のメチル化は、核輸入に必要ですが、NOLを介した核小体保持の効率を低下させます。提示されたデータは、GARドメインがいくつかの機能的活動を統合し、それによってFBLが真核細胞の高度に区画化された含有量に適応する進化的革新と見なすことができることを示しています。

Fibrillarin (FBL) is an essential nucleolar protein that participates in pre-rRNA methylation and processing. The methyltransferase domain of FBL is an example of an extremely well-conserved protein domain in which the amino acid sequence was not substantially modified during the evolution from Archaea to Eukaryota. An additional N-terminal glycine-arginine-rich (GAR) domain is present in the FBL of eukaryotes. Here, we demonstrate that the GAR domain is involved in FBL functioning and integrates the functions of the nuclear localization signal and the nucleolar localization signal (NoLS). The methylation of the arginine residues in the GAR domain is necessary for nuclear import but decreases the efficiency of nucleolar retention via the NoLS. The presented data indicate that the GAR domain can be considered an evolutionary innovation that integrates several functional activities and thereby adapts FBL to the highly compartmentalized content of the eukaryotic cell.