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細胞外マトリックス（ECM）は、異なる発達段階と複数のシステムで不可欠な役割を果たします。ただし、ECMはさまざまな細胞外成分（成長因子、サイトカイン、ホルモン）で構成されているため、その生来の複雑さと効率的な精製技術の欠如により、細胞活動におけるその役割の詳細なメカニズムへのさらなる研究が制限されています。合成組換え基底膜タンパク質であるラミニン（LN）は、ECMの重要な成分であり、完全かつ再現性のある化学的に定義される可能性があるため、上記の問題を解決できます。この記事は、骨形成分化と幹の維持中のLNの機能とメカニズムをまとめたものです。LN-111は、ECM受容体インテグリン-α1、αV、α6、およびβ1を介して、間葉系幹細胞（MSC）および骨髄前駆細胞（BMPC）の骨形成分化を促進します。LN-332は、α3β1/α3β3インテグリン媒介性活性化のα3β1/α3β3インテグリン媒介活性化によるMSCおよび骨髄由来MSC（BMSC）の骨形成分化を刺激します。タンパク質（BMP）シグナル伝達経路。さらに、LN-111、LN-211、およびLN-332は、インテグリン-α2/β1およびFAK/ERKシグナル伝達経路を介して歯卵胞細胞（DFC）の骨形成分化を調節します。LN-511およびLN-521は、インテグリン-α6β1/αvβ1およびPI3K/AKT経路を介して多能性幹細胞（PSC）およびヒト胚性幹細胞（HESC）の多能性を保存できます。さらに、imatrix-411などのさまざまなラミニンフラグメント。imatrix-511;LN-α2、ppfegciwn、およびdltiddsywyriの生物活性ペプチド配列。LN-332大きな球状3（LG3）は、骨形成分化を誘導することが確認されました。LN511-E8、LN332-E8フラグメント、およびラミニン模倣シーケンスYIGSRは幹を維持します。LNは、表面遺伝子マーカー、ゼノを含まない培養に潜在的な用途を持ち、骨形成因子の発現を強化する可能性があります。
細胞外マトリックス（ECM）は、異なる発達段階と複数のシステムで不可欠な役割を果たします。ただし、ECMはさまざまな細胞外成分（成長因子、サイトカイン、ホルモン）で構成されているため、その生来の複雑さと効率的な精製技術の欠如により、細胞活動におけるその役割の詳細なメカニズムへのさらなる研究が制限されています。合成組換え基底膜タンパク質であるラミニン（LN）は、ECMの重要な成分であり、完全かつ再現性のある化学的に定義される可能性があるため、上記の問題を解決できます。この記事は、骨形成分化と幹の維持中のLNの機能とメカニズムをまとめたものです。LN-111は、ECM受容体インテグリン-α1、αV、α6、およびβ1を介して、間葉系幹細胞（MSC）および骨髄前駆細胞（BMPC）の骨形成分化を促進します。LN-332は、α3β1/α3β3インテグリン媒介性活性化のα3β1/α3β3インテグリン媒介活性化によるMSCおよび骨髄由来MSC（BMSC）の骨形成分化を刺激します。タンパク質（BMP）シグナル伝達経路。さらに、LN-111、LN-211、およびLN-332は、インテグリン-α2/β1およびFAK/ERKシグナル伝達経路を介して歯卵胞細胞（DFC）の骨形成分化を調節します。LN-511およびLN-521は、インテグリン-α6β1/αvβ1およびPI3K/AKT経路を介して多能性幹細胞（PSC）およびヒト胚性幹細胞（HESC）の多能性を保存できます。さらに、imatrix-411などのさまざまなラミニンフラグメント。imatrix-511;LN-α2、ppfegciwn、およびdltiddsywyriの生物活性ペプチド配列。LN-332大きな球状3（LG3）は、骨形成分化を誘導することが確認されました。LN511-E8、LN332-E8フラグメント、およびラミニン模倣シーケンスYIGSRは幹を維持します。LNは、表面遺伝子マーカー、ゼノを含まない培養に潜在的な用途を持ち、骨形成因子の発現を強化する可能性があります。
Extracellular matrix (ECM) plays an integral role in different developmental stages and in multiple systems. However, due to ECM being composed of various extracellular components (growth factors, cytokines, and hormones), its innate complexity and the lack of any efficient purification techniques limit further research into the detailed mechanisms of its role in cellular activities. Laminin (LN), a synthetic recombinant basement membrane protein, can solve the above problems as it is a critical component of ECM and can be completely and reproducibly chemically defined. This article summarizes the functions and mechanisms of LN during osteogenic differentiation and stemness maintenance. LN-111 enhances osteogenic differentiation of mesenchymal stem cells (MSCs) and bone marrow progenitor cells (BMPCs) via the ECM receptor integrin-α1, αV, α6, and β1. LN-332 stimulates osteogenic differentiation of MSCs and bone-marrow-derived MSCs (BMSCs) by α3β1/α3β3 integrin-mediated activation of the focal adhesion kinase (FAK)/extracellular-signal-regulated kinase (ERK), Wnt5a, and bone morphogenic proteins (BMP) signaling pathways. Moreover, LN-111, LN-211, and LN-332 regulate the osteogenic differentiation of dental follicle cells (DFCs) via the integrin-α2/β1 and FAK/ERK signaling pathways. LN-511 and LN-521 can preserve the pluripotency of pluripotent stem cells (PSCs) and human embryonic stem cells (hESCs) via the integrin-α6β1/αVβ1 and the PI3k/Akt pathways. In addition, a variety of laminin fragments such as iMatrix-411; iMatrix-511; bioactive peptide sequences of LN-α2, PPFEGCIWN, and DLTIDDSYWYRI; and LN-332 large globular 3 (LG3), were confirmed to induce osteogenic differentiation. LN511-E8, LN332-E8 fragments, and the laminin-mimicking sequence YIGSR sustain stemness. LN may have potential applications in surface gene markers, xeno-free cultures, and enhancing the expression of osteogenic factors.
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