ミトコンドリア輸送タンパク質のタンパク質間相互作用の検出と機能的重要性について

タンパク質 - タンパク質アセンブリは、すべての生細胞で非常に一般的です。最近、タンパク質の特に一時的な関連/解離が代謝の重要な手段であることを示唆するかなりの証拠が蓄積されました。これは、サイトゾルとオルガネラのマトリックスだけでなく、たとえば受容体複合体や主要な代謝経路のものと同様に一般的な膜表面にも当てはまります。トランスポーターはまた、相互作用するタンパク質のリストに頻繁に出てきます。たとえば、基質の産生を触媒したり、信号伝達カスケード内でリレーとして作用したりする結合タンパク質です。このレビューでは、ミトコンドリア輸送タンパク質とのこのような相互作用の研究で使用される技術の更新を提供し、膜タンパク質の使用に生じる困難を強調し、そのような相互作用の生物学的機能の現在の理解を議論します。

Protein-protein assemblies are highly prevalent in all living cells. Considerable evidence has recently accumulated suggesting that particularly transient association/dissociation of proteins represent an important means of regulation of metabolism. This is true not only in the cytosol and organelle matrices, but also at membrane surfaces where, for example, receptor complexes, as well as those of key metabolic pathways, are common. Transporters also frequently come up in lists of interacting proteins, for example, binding proteins that catalyze the production of their substrates or that act as relays within signal transduction cascades. In this review, we provide an update of technologies that are used in the study of such interactions with mitochondrial transport proteins, highlighting the difficulties that arise in their use for membrane proteins and discussing our current understanding of the biological function of such interactions.