コレラと大腸菌エンテロトキシンの作用のメカニズム

現在の情報は、サイクリック3 '、5'-アデノシンの単リン酸による変化の方法、およびコレラの構造と特性、および熱緩和および熱安定性大腸菌エンテルトキシンの両方で、小腸の分泌メカニズムについてレビューされています。2つの別々の活性イオン輸送プロセスは、環状3 '、5'-アデノシン単リン酸によって変更されます。1）NaClの結合吸収は、絨毛細胞で阻害され、2）アクティブアニオン分泌は、おそらく陰窩細胞で刺激されます。コレラと熱毒性大腸菌毒素は、腸粘膜アデニル酸シクラーゼを刺激することにより、分泌効果を発揮します。この刺激は、A1サブユニット触媒とNADから膜結合グアノシントリホスファターゼへのアデノシン二リン酸リボースの触媒転移から生じ、それにより、通常はアデニル酸シクラーゼを抑制する酵素を阻害します。熱安定性大腸菌腸毒素は、腸毒性の基礎と思われる腸粘膜グアニル酸シクラーゼを刺激します。

Current information is reviewed on the mechanism of secretion in small intestine, including how it is altered by cyclic 3',5'-adenosine monophosphate and on the structures and properties of cholera and both heat-labile and heat-stable Escherichia coli enterotoxins. Two separate active ion transport processes are altered by cyclic 3',5'-adenosine monophosphate: 1) coupled absorption of NaCl is inhibited in villus cells and 2) active anion secretion is stimulated, probably in crypt cells. Cholera and heat-labile E. coli toxins exert their secretory effect by stimulating intestinal mucosal adenylate cyclase. This stimulation results from the A1 subunit catalyzed transfer of adenosine diphosphate ribose from NAD to a membrane-bound guanosine triphosphatase, thereby inhibiting the enzyme, which normally represses adenylate cyclase. Heat-stable E. coli enterotoxin stimulates intestinal mucosal guanylate cyclase, which appears to be the basis for its enterotoxicity.