パパインおよびイチジクのラテックス酵素の製剤における広範な基質特異性は、リステリアモノサイトゲンの列挙を改善します

タンパク質分解酵素の多数の用途には、「食物媒介性病原性菌」の列挙のための発酵肉製品の解離が含まれます。この原因のためにトリプシンの使用は、放出された細菌に影響を与える酵素の高濃度のために放棄されます。提案された代替としてのパパイン、およびパパイン様酵素の高程度のイチジクのラテックス調製は、細菌の列挙に適用される可能性があります。パパイヤとイチジクに由来する酵素製剤は、特にフィシンの場合に特に顕著なゼラチン分解活性を含むより広い範囲の基質特異性を示し、両方に起因する、特定の阻害剤を伴う2Dザイモグラフィーの分析により、システインプロテアーゼフィシンとセリンプロテアーゼの両方に起因しました。パパインの場合は軽度であり、イチジクのラテックスの場合に広範囲にわたる天然のコラーゲンへの活動は、赤外線分光法による消化コラーゲンの構造分析によって証明されました。発酵肉製品の解離の可能性をさらに調査することで、パパインとイチジクのラテックス酵素の両方が、20とトリトンX-100の洗剤の存在下で安定しており、リステリアモノサイトゲンの列挙に有効であることが示されました。ゼラテノ分解活性、および少なくとも部分的なコラゲノリ溶解活性と手順条件の安定性により、パパイヤとイチジクのラテックスプロテアーゼは、以前に使用した酵素よりも著しく低い濃度でこの用途に強力になります。分岐特性を伴うタンパク質分解酵素の混合物として、イチジクのラテックス調製は、より強い非イオン性洗剤Triton X-100の存在下でも保存されているパパインよりもリステリアモノサイトゲンが放出するより高い効率を示しています。

Numerous applications of proteolytic enzymes include dissociation of fermented meat products for the enumeration of `foodborne pathogenic bacteria. The use of trypsin for this cause is abandoned due to the high concentration of the enzyme affecting released bacteria. Papain, as a suggested replacement, and fig latex preparation with high extent of papain-like enzymes have the potential to be applied for bacteria enumeration. Both enzymatic preparations, originating from papaya and fig, showed a broader range of substrate specificities including gelatinolytic activity, especially prominent in the case of ficin and attributed to both, cysteine protease ficin and serine protease by the analysis of 2D zymography with specific inhibitors. The activity towards native collagen, mild in the case of papain, and extensive in the case of fig latex was proved by structural analysis of digested collagen by infrared spectroscopy. Further exploration of their potential for dissociation of fermented meat products showed that both papain and fig latex enzymes are stable in the presence of detergents Tween 20 and Triton X-100 and effective in the enumeration of Listeria monocytogenes. Gelatenolytic activity, and at least partial collagenolytic activity and stability in procedure conditions make papaya and fig latex proteases potent for this application in significantly lower concentrations than previously used enzymes. As a mixture of proteolytic enzymes with divergent characteristics, fig latex preparation shows higher efficiency in Listeria monocytogenes release than papain, conserved even in the presence of stronger non-ionic detergent Triton X-100.